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昆虫精氨酸激酶研究综述

魏玉红;袁伟宁;张新瑞

【摘要】治理农业害虫及其抗药性发展,探寻新的防虫杀虫靶标位点非常必要.精氨

酸激酶是昆虫能量代谢的关键酶,与飞行活动、识别寄主、消化食物和生长发育等

密切相关,而且由于其只存在于无脊椎动物体内而成为热点防虫靶标位点.本文综述

了昆虫体内精氨酸激酶的分子和晶体结构特点、分布规律与活性、环境因子影响、

精氨酸激酶调节剂,及其在害虫防治中的应用及前景.

【期刊名称】《甘肃农业科技》

【年(卷),期】2019(000)005

【总页数】6页(P69-74)

【关键词】精氨酸激酶;结构特征;抑制剂;害虫防治

【作者】魏玉红;袁伟宁;张新瑞

【作者单位】甘肃省农业科学院植物保护研究所,甘肃兰州730070;农业部天水作

物有害生物科学观测实验站,甘肃甘谷741200;甘肃省农业科学院植物保护研究所,

甘肃兰州730070;农业部天水作物有害生物科学观测实验站,甘肃甘谷741200;

甘肃省农业科学院植物保护研究所,甘肃兰州730070;农业部天水作物有害生物科

学观测实验站,甘肃甘谷741200

【正文语种】中文

【中图分类】Q555.7

精氨酸激酶（ArginineKinase，AK）广泛存在于无脊椎动物体中，与肌酸激酶具

有相似功能，是昆虫体内唯一存在的磷酸源激酶［1］，1935年Lohmann［2］

首次从蟹肌肉中分离获得。不同来源的精氨酸激酶具有相同功能，即在胍基和

ADP之间可逆的转移一份子磷酸基团，缓冲ATP水平［3］。昆虫体中，精氨酸

激酶主要分布在代谢旺盛和能量需求大的组织中，催化如下反应：

L-arginine+Mg·ATP=N-phospho-L-arginine+Mg·ADP［4］

因此，精氨酸激酶活性和表达与昆虫飞行活动、识别寄主和生长发育等诸多方面息

息相关［5-6］。由于其不存在于脊椎动物中，因此可以作为农业害虫防治中化学

药剂和生物药剂新的靶标位点，通过抑制或干扰害虫能量代谢，达到杀伤或杀死害

虫的目的。可见，深入研究并明确昆虫精氨酸激酶特性及其抑制剂，不仅能为害虫

防治提供理论依据，而且对新型杀虫剂的研发具有重要意义。我们综述了精氨酸激

酶结构与特性，精氨酸激酶基因表达规律，精氨酸激酶抑制剂及其在害虫防治中的

应用等方面的研究进展，以期为精氨酸激酶的进一步研究提供借鉴。

1精氨酸激酶结构特征

1.1分子结构特征

不同来源的精氨酸激酶结构有很大差异［7］，主要结构形式为单亚基精氨酸激酶，

其次为双亚基和四亚基酶结构形式［8］，根据亚基不同，分子质量40～160kD。

精氨酸激酶由N端结构域和C端结构域组成［3，9］，两个结构域中均具有高度

保守的环状结构，其活性部位位于C末端［10-11］。精氨酸激酶活性中心是一对

离子对的高度保守氨基酸残基。将蝗虫（Locust）的精氨酸激酶的P272氨基酸残

基诱导突变后，精氨酸激酶疏水残基外露，因此学者猜测，活性位点附近的氨基酸

残基可能具有维持精氨酸激酶结构稳定和活性的作用［12］。

1.2晶体结构特征

精氨酸激酶晶体主要为片状晶体，长维为0.1mm短维为0.05mm；也有四棱棒

状晶体，但四棱棒状晶体在复合结晶中所占比例很小，三维为0.1mm×0.02

mm×0.02mm。通过X射线衍射得到精氨酸激酶晶体的晶胞参数为a=14.16nm、

b=5.93nm、c=27.12nm、α=β=γ=90.0°，表明该晶体属于正交晶系，根据系

统消光可知空间群为P212121。根据晶胞每不对称单位内所含的蛋白质分子数目

推算出，在精氨酸激酶复合物晶体中，每不对称单位含有3个双亚基精氨酸激酶

分子［13］。

2精氨酸激酶分布规律与活性

2.1空间分布差异

研究表明，蝗虫成虫飞行肌精氨酸激酶活性显著高于若虫，与静止状态相比，成虫

飞行后飞行肌磷酸精氨酸含量降低［14］。在鳞翅目幼虫中，腹足精氨酸激酶活

性最高［6，15］。通过计算ATP最大转化率，发现厌氧肌肉中精氨酸激酶活性

最高［16］，而蜜蜂精氨酸激酶在具有高能量需求的复眼组织中的表达水平最高，

是头部的2～3倍；其次为触角，在卵巢中的表达水平最低［17-18］。由此可见，

精氨酸激酶在昆虫体中的空间分布与组织器官的能量需求相对应，能量需求越