细胞骨架蛋白.ppt

肌球蛋白缔合形成粗丝双极性结构由2条轻链和两条重链组成的肌球蛋白分子第53页,共79页，星期六，2024年，5月Mline肌小节模式图第54页,共79页，星期六，2024年，5月肌小节中粗丝在细丝间滑动模式第55页,共79页，星期六，2024年，5月（3）原肌球蛋白（tropomyosin）原肌球蛋白（tropomyosin.Tm）分子量64KD，由两条平行的多肽链扭成螺旋，每个Tm的长度相当于7个肌动蛋白，呈长杆状。原肌球蛋白与肌动蛋白结合，位于肌动蛋白双螺旋的沟中，主要作用是加强和稳定肌动蛋白丝，抑制肌动蛋白与肌球蛋白结合第56页,共79页，星期六，2024年，5月?（4）肌钙蛋白（troponin）肌钙蛋白（troponin,Tn），分子量80KD，含三个亚基：肌钙蛋白C（TnC）特异地与钙结合，肌钙蛋白T（TnT）与原肌球蛋白有高度亲和力，肌钙蛋白I（TnI）抑制肌球蛋白的ATP酶活性，细肌丝中每隔40nm就有一个肌钙蛋白复合体当肌质内钙离子浓度升高时，Ca2＋便与TnC结合，构象改变，同时牵动TnI，使其与F-肌动蛋白脱离接触，使整个分子构象的变化而暴露出肌动蛋白单体上的肌球蛋白结合位点。促使肌球蛋白与肌动蛋白相互作用形成横桥，引起肌肉引缩。第57页,共79页，星期六，2024年，5月肌肉收缩(摆动联桥模型，swingingcross-bridgemodel)肌球蛋白结合ATP，引起头部与肌动蛋白纤维分离ATP水解，引起头部与肌动蛋白弱结合Pi释放，头部与肌动蛋白强结合，头部向M线方向弯曲引起细肌丝向M线移动ADP释放ATP结合上去，头部与肌动蛋白纤维分离肌细胞膜兴奋传导到终池→终池Ca2+释放→肌浆Ca2+浓度增高→Ca2+与肌钙蛋白结合→原肌球蛋白变构→肌球蛋白横桥头与肌动蛋白结合→横桥头ATP酶激活分解ATP→横桥扭动→细肌丝向粗肌丝滑行→肌小节缩短。第58页,共79页，星期六，2024年，5月5．钙调结合蛋白（caldesmon）Mr约120kD，长形分子单体，通过二硫键形成寡聚体。分子的两端可与F-肌动蛋白结合使其成束。其结合肌动蛋白的作用可被原肌球蛋白所增强。1个钙调结合蛋白可结合14个肌动蛋白单体。第59页,共79页，星期六，2024年，5月（五）连接细胞膜与F-肌动蛋白的蛋白质如粘着斑蛋白（vinculin）、踝蛋白（talin）、锚蛋白（ankyrin）、膜联蛋白（annexins）、膜桥蛋白（ponticulin）等。可与F-肌动蛋白结合并将其连接到细胞膜。第60页,共79页，星期六，2024年，5月四、肌动蛋白微丝的功能①细胞结构与细胞运动。②细胞分裂，特别是后期，需要肌动蛋白锚定于细胞膜。③近来发现，细胞骨架与细胞凋亡有关。Lanerolle和同事发现,HL-60细胞株凋亡时，F-肌动蛋白先短暂聚合，但后期即发生解聚，肌动蛋白微丝形态上发生剧烈的变化。第61页,共79页，星期六，2024年，5月细胞器的转运肌动蛋白纤维肌球蛋白含细胞器和囊泡的胞质流静态胞质中的叶绿体液泡第62页,共79页，星期六，2024年，5月第四节微管系统几乎所有的真核细胞都含有微管，大多数微管是单一圆筒状，只有少数微管呈双圆筒状（如鞭毛），囊状体（busalbodies）和中心粒中的微管是三圆筒状。目前认为微管中（但不是全部）含有高度保守的微管蛋白。该蛋白质Mr在55kD左右，有两亚基，分子量大的亚基称为β微管蛋白，小的称?微管蛋白；两者形成二聚体。第63页,共79页，星期六，2024年，5月从细胞中央辐射的微管第64页,共79页，星期六，2024年，5月?一、微管的结构多数天然微管由13条原丝组成，少数微管有7、9、12或15条原丝。纯化的微管蛋白在体外重新聚合，得到的微管大多数含13条原丝，但也会出现一定比例的14和15条原丝微管，表明在蛋白纯化时丢失了一些细胞成分，使原丝数目发生了变化。第65页,共79页，星期六，2024年，5月微管纤维微管是由13条原丝（protofilament）构成的中空管状结构。第66页,共79页，星期六，2024年，5月二、微管蛋白微管蛋白由α和β球蛋白构成，两种亚基均可结合GTP，GTP是α亚基分子的固有组分，不发生水解或交换；β亚基的GTP可发生水解，结合的GDP可交换为GTP，可见β亚基也是一种G蛋白。第67页,共79页，星期六，2024年，