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S100蛋白家族的分子生物学及其在检验医学中的应用
S100蛋白家族的分子生物学及其在检验医学中的应用
近年来，对脑组织损伤的神经化学标志物的研究正在逐步深入，
这些标志物主要为S100蛋白家族和神经元特异性烯醇化酶（neuron
specificenolase,NSE）等。研究表明，在人或动物的脑梗塞、脑外
伤或心脏外科手术时，血清S100和NSE的浓度均有所升高。测定S1
00蛋白浓度有助于临床上判断神经组织的病灶大小、治疗效果和判断
病人的预后等等。本文根据近年来的文献报道，对S100蛋白的分子生
物学基础及临床应用新进展综述如下：
1S100蛋白的分子生物学基础
1.1S100蛋白的化学本质和基因定位
S100蛋白是一组低分子量的钙结合蛋白，分子量在10～12kD，
其氨基酸序列在脊椎动物中高度保守，与钙调蛋白及其他EF手型钙离
子结合蛋白具有高度同源性。目前共发现有20种结构与功能相似、
[1,2]
存在于不同部位的可以调节细胞内和细胞外Ca2+的S100蛋白：包括
S100A1～S100A13、S100B、S100C、S100P、钙粒蛋白C（Calgra
nulinC）、钙结合蛋白3（Calbindin3）、Profilaggrin和毛透明蛋
白（Trichohyalin）等。
S100蛋白是由两个同分异构的两个亚单位（α，β）组成的同型二
聚体或异型二聚体。细胞内绝大多数S100蛋白分子以同型二聚体的形
成存在，此外还能形成S100A／S100B，S100A8／S100A9异型二聚
体，S100A82／S100A9三聚体以及S100A82／S100A92四聚体
[3]
等，其聚合作用主要依赖于疏水作用力。研究发现，S100分子不含任
何糖类、脂类和核酸成分。S100A0含有2个α亚基，S100A只含有
1个β亚基，A100B由2个β亚基组成。不同的S100蛋白含有类似
的氨基酸结构域，在氨基端和羧基端均含有疏水区，在每个亚基的羧
基端均含有1个EF手型钙离子结合区，当与钙离子结合后，S100蛋
白构象发生改变，暴露出其与靶蛋白的结合位点，进而通过与相应的
靶蛋白作用发挥其生物学效应。Zn2+与S100的组氨酸残基结合后可以
诱导S100分子羧基端构象的改变，从而增加氨基末端钙离子结合位点
与钙离子的亲合力。
人类的S100的β基因有3个外显子组成。第1个外显子在5’端
非转录区，第二和第三个外显子分别编码一个EF手型钙离子结合区。
其基因定位于染色体的21q22.2-21q22.3区域。此区的基因重复可
[4]
引起Downs综合征。
人类的S100的α基因定位于染色体的1q21区域。在肿瘤组织中
此区的基因常常频繁重组，从而引起S100基因表达的失控。在肿瘤晚
期和发生肿瘤转移时可见S100的异常表达。由于S100上述的特性，
近年来发现在肿瘤组织，特别是神经外胚层起源的肿瘤组织中S100的
异常
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