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血红蛋白血红蛋白具有4个亚基组成的四级结构,每个亚基中间有一个疏水袋形空穴,可结合一个血红素并携带1分子氧,因此1分子Hb共结合4分子氧。Hb各亚基的三级结构与Mb极为相似。Hb各亚基之间通过8对盐健,紧密结合成亲水的球状蛋白。成人红细胞中Hb主要是由两条α肽链和两条β肽链组成（α2β2）。血红蛋白在氧分压较低时,与氧气结合较难,氧解离曲线呈Ｓ状曲线。但当氧与血红蛋白分子中一个亚基的血红素辅基的铁结合后,即引起该亚基构象的改变,一个亚基构象的改变又会引起其余亚基的构象相继发生改变,亚基间的次级键被破坏,结果整个分子从紧密的构象变成比较松散的构象,易于与氧结合,从而使血红蛋白与氧结合的速度大大加快。（二）血红蛋白的构象变化与结合氧肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线Mb易与O2结合，而Hb在O2分压较低时较难结合O2。Mb氧解离曲线为S状曲线，而Hb的为双曲线。因为:Mb第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合。即Mb各亚基间存在正协同效应。血红蛋白中血红素辅基的结构O2血红素与氧结合后,铁原子半径变小,就能进入卟啉环的小孔中,继而引起肽链位置的变动。氧合作用显著改变Hb的四级结构,血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换（从T态→R态）T态（tensestate）紧张态 R态（relaxedstate）松驰态。*协同效应(cooperativity)一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应。如果是促进作用则称为正协同效应如果是抑制作用则称为负协同效应蛋白质的分子结构包括一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure)空间结构一级结构二级结构三级结构四级结构定义:指多肽链中氨基酸的排列顺序。一、蛋白质的一级结构主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。一级结构是蛋白质空间结构和特定生物学功能的基础。二、蛋白质的二级结构主要的化学键:氢键定义:指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置,不包括氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二级结构的主要形式?-螺旋(?-helix)?-折叠(?-pleatedsheet)?-转角(?-turn)无规卷曲(randomcoil)（一）?-螺旋1.多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋。2.每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.54nm。3.α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。?-螺旋结构的要点如下：左手和右手螺旋（二）?-折叠多肽链主链走向呈折纸状,而氨基酸侧链Ｒ基团交替地位于折纸状结构上下方。在两条相邻的肽链之间形成氢键。β-转角是指蛋白质分子的多肽链经常出现180o的回折，在回折角上的结构就称β-转角。通常由４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。由第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的N—H之间形成氢键。（三）?-转角和无规卷曲无规卷曲是指没有确定规律性的局部肽链结构。三、蛋白质的三级结构疏水键（最主要）、离子键、氢键和范德华力等。主要的化学键:定义:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即多肽链的整体构象。1963年Kendrew等通过鲸肌红蛋白的x-射线衍射分析,测得了它的空间结构。肌红蛋白(Mb)Mb是一个只有三级结构的单链蛋白质,有8段?-螺旋结构。整条多肽链折叠成紧密球形分子,氨基酸侧链上的疏水侧链大都在分子内部,富极性及电荷的则在分子表面。Mb分子内部有一个袋形空穴,血红素居与其中。血红素辅基与蛋白质部分稳定结合。核酸酶视紫红质四、蛋白质的四级结构对蛋白质分子的二、三级结构而言,只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。而有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,其中每一个具有独立三级结构的多肽