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生物化学重点整理

绪论

名词解释：

1、生物化学：研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。主要研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等。

大题：

1、（1）简述生物化学的发展阶段及其成就

答：1．叙述生物化学阶段。主要成就：脂类、糖类及氨基酸的性质的研究；发现了核酸；从血液中分离了血红蛋白；证实了连接相邻氨基酸的肤键的形成；化学合成了简单的多肤；发现酵母发酵可产生醇并产生CO2，酵母发酵过程中存在“可溶性催化剂”，奠定了酶学的基础等。

2．动态生物化学阶段.主要成就：发现人类必需氨基酸、必需脂肪酸及多种维生素；发现多种激素，并将其分离、合成;认识到酶的化学本质是蛋白质，酶晶体制备获得成功；对生物体内主要物质的代谢途径基本确定，包括糖代谢途径的酶促反应过程、脂肪酸—β氧化、尿素合成途径及柠檬酸循环等。提出ATP循环学说。

3．分子生物学阶段.主要成就:DNA双螺旋结构的发现；DNA克隆技术;基因组学及其他组学的研究.

2、（2)简述生物化学研究的主要方面

1．生物分子的结构与功能

2．物质代谢及其调节：1、物质代谢有序性调节的分子机制.2、细胞信息传递的机制及网络。

3．基因信息传递及其调控

第一章蛋白质的结构与功能

名词解释：

1、肽键：指由一分子氨基酸的α—羧基与另一分子氨基酸的α—氨基经脱水而形成的共价键（—CO-NH—)。

2、氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全的结构。

3、一级结构：在蛋白质分子中，从N一端至C一端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构,其主要化学键是肽键，决定其空间结构。

4、二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

5、三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整所有原子在三维空间的排布位置。

6、亚基：体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上有其完整三级结构的多肽链。

7、四级结构:蛋白质分子中各个亚基呈特定的三维的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用

大题：

简述氨基酸的结构特点

答：氨基酸是组成蛋白质的基本单位，被生物体直接用于合成蛋白质的仅有20种，且均属L—a一氨基酸（除甘氨酸外）。

简述氨基酸的分类

答:①非极性脂肪族氨基酸；②极性中性氨基酸；③芳香族氨基酸；④酸性氨基酸;⑤碱性氨基酸

简述α-螺旋、β—折叠、β—转角和无规卷曲的结构特征

答:①α—螺旋：多肽链的主链围绕中心轴作有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时钟方向。每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈（即旋转360°),螺距为0。54nm。每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行.肽链中的所有肽键中的全部羰基氧和氨基氢都可参与形成氢键,以稳固α一螺旋结构.

②β—折叠：多肤链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点,依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结，构的上下方。所形成的锯齿状结构一般比较短，只含5一8个氨基酸残基.

③β—转角:通常由4个氨基酸残基组成，其第一个残基的羰基氧（0)与第四个残基的氨基氢(H)可形成氢键。β一转角的结构较特殊，第二个残基常为脯氨酸，其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬氨酸和色氨酸

④无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构

简述蛋白质的理化性质

答：①两性电离性质：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团.

②胶体性质：蛋白质属于生物大分子,其分子的直径可达1一100rnm，为胶粒范围之内。蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子,使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质沉淀析出。

③变性：在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏，有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失

④在紫外光谱区有特征性吸收峰：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。

⑤呈色反应:1.茚三酮反应蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。

2。双缩脲反应蛋白质和多肤分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应。

简述蛋白质的分离方法

答：透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开

盐析:将硫酸铁、硫酸钠或氯化钠等加人蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀

电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中成为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极方向移动，从而达到分离各种蛋白质的目的.

层析:待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物