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第36卷
第36卷第8期2024年8月
Vol.36,No.8Aug.,2024
ChineseBulletinofLifeSciences
DOI:10.13376/j.cbls文章编号:1004-0374(2024)08-1020-10
N-α-乙酰转移酶调控植物生长发育和胁迫响应的必威体育精装版进展
刘海卿1,2*,龚磊1,2
(1甘肃省陇东生物资源保护利用与生态修复重点实验室,庆阳745000;2陇东学院农业与生物工程学院,庆阳745000)
摘要:N-末端乙酰化作为一种古老且保守的蛋白质修饰方式,存在于生命活动的各个领域。参与这种修饰的蛋白质主要定位于细胞质(80%),少数分布于细胞膜和植物的质体上(20%)。这种修饰能够影响蛋白质的三维结构和多种生理生化过程,包括蛋白质互作、亚细胞定位、折叠、聚合、分选及稳定性等。在酵母、人类和植物中,催化N-末端乙酰化的酶主要是5种定位在细胞质中的N-α-乙酰转移酶(N-α-acetyltransferases,Nats),且该修饰长期以来被认为是一种蛋白质共翻译修饰。此外,目前已报道在植物细胞质膜和质体定位的Nats还介导蛋白质的翻译后修饰。这些差异特征可能有助于植物适应不同的环境,但其生理意义仍是一个谜,特别是对Nats在植物中的生物学功能和作用机制知之甚少。本文综述了植物Nats在发育和胁迫应答中的独特作用,及在不同细胞区室中的功能适应性,并对以后的研究工作进行了展望。
关键词:N-α-乙酰转移酶;生长发育;胁迫响应;蛋白质修饰;植物
中图分类号:Q945文献标志码:A
RecentadvancesofN-α-acetyltransferasesinregulatingplantgrowthand
developmentandstressresponse
LIUHai-Qing1,2*,GONGLei1,2
(1GansuKeyLaboratoryofProtectionandUtilizationforBiologicalResourcesandEcologicalRestoration,Qingyang
745000,China;2SchoolofAgricultureandBioengineering,LongdongUniversity,Qingyang745000,China)
Abstract:N-terminalacetylation(NTA)isanancientproteinmodificationconservedthroughoutallkingdomsoflife.N-terminallyacetylatedproteinsarepresentinthecytosol(80%),andtheplasmamembraneandplastidsofplants(20%).Thestudieshaveshownthismodificationcanalterkeycharacteristicsofproteinssuchastheirthree-dimensionalstructure,andaffectavarietyofphysiologicalandbiochemicalprocessessuchasproteininteraction,subcellularlocalization,proteinfoldingandpolymerization,sortingandstability,etc.Themajorityofproteinsareacetylatedbyfiveribosome-boundN-terminalacetyltransferases(Nats)inyeast,humansandplants,andNTAhasbeenknownasanexclusivelyco-translationalprocessineukaryotes.Therecentcharacterizationofpost-translationallyactingplantNats,whichlocalizetotheplasmamembraneandtheplastids,haschallengedthis
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