《食品生物化学与分子生物学》第1章蛋白质化学3.pptx

第八节蛋白质结构与功能的关系;一、蛋白质的生物学功能;2.调节调节其他蛋白质行使生理功能,如胰岛素;

参与基因表达的调控,如转录调控因子;4.贮存为生物体提供充足的N素，以及C、H、

O、S，还有Fe。如卵清蛋白，酪蛋白，种

子贮存蛋白，铁蛋白;6.结构成分构建和维持生物体的结构－－结构

蛋白，给细胞和组织提供强度和保护。如

α-角蛋白，胶原蛋白;7.支架作用(信号转导)支架蛋白(scaffoldprotein)或接

头蛋白，在应答激素和生长因子的复杂途径中起作用。

常含有多个不同的组件,将多种不同蛋白质装配成一个

多蛋白复合体;二、蛋白质结构与功能关系的一般原则;5、功能相似的蛋白质往往能显示它们在物种进化上的亲缘关系。;同源蛋白质一级结构的种属差异十分明显，相同部分的氨基酸对蛋白质功能起决定作用。

根据蛋白质结构上的差异，可以断定它们在亲缘关系上的远近。;(4)顺序同源现象：同源蛋白质的氨基酸序列具有明

显的相似性，这种相似性称序列同源性，或顺序同源现

象。;存在：细胞线粒体(电子传递蛋白)

组成：单链蛋白质(104氨基酸,Mr:12.5×103)

1分子血红素辅基;(6)系统树;从细胞色素C的一级结构看生物进化;6、一级结构相似的蛋白质往往具有共同的起源。

7、许多疾病都是由相关的蛋白质结构异常引起的。;分子病;从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。;;镰型细胞贫血症的血红蛋白不适当的结合导致形成长的纤维，导致细胞膜变形直至破裂—红细胞溶血;镰刀型贫血病清楚地反映出蛋白质的氨基酸序列在决定其二、三、四级结构及其生物功能方面的重大作用。;三、蛋白质结构与功能实例;图

血红素;肌红蛋白的三维结构;图肌红蛋白血红素与

配体结合的空间效应;肌红蛋白的氧合曲线;（2）血红蛋白（Hb）;Hb是四聚体结构：α2β2（HbA1，96%以上）；α2δ2HbA2（2%）；α2γ2（胎儿）。

尽管氨基酸组成差异很大，但Hb的亚基与肌红蛋白三级结构非常类似，表明氨基酸组成不同的蛋白可以组装成类似的三维结构。

不同亚基之间通过非共价键紧密结合。

与氧结合后四级结构明显改变。;Hb亚基间通过8对盐键连接;Hb未与O2结合时，处于紧密型状态（紧张态，T态），与O2的亲和力很低。一旦O2与Hb分子中的一个亚基结合，即引起该亚基构象发生变化，并相继传达到其余三个亚基，使所有亚基血红素铁原子的位置都变得适宜与O2结合（呈松弛态，R态），因此Hb与O2结合的速度大大加快。

可见，Hb与O2结合时构象的变化与其运输O2的功能是密切相关的。;氧结合在血红素上Fe2+第六个配位键上。

Hb的氧结合（解离）曲线是S型，而Mb是双曲线型。;Hb对氧的亲合力比Mb小，所以Mb主要是储存氧。

在氧浓度低的时候，Hb释放氧的效率高。

Hb与氧结合（或释放）有正协同性，即当一个亚基与氧结合（或释放）后有利于其他亚基与氧结合（或释放）。

环境中H+和CO2升高降低Hb对氧的亲合性(Mb则不然)，这种现象叫波尔（Bohr）效应。Hb的这种性质有利于其在毛细血管中释放O2。;在低氧（脱氧）条件下，2,3二磷酸甘油酸(BPG)与Hb结合于四级结构的中心槽穴，有利于Hb维持其紧密态（TenseState)。

BPG的功能－－稳定T态，降低Hb与O2的亲和力，促进Hb在组织中释放O2。;BPG在高原缺氧时与Hb结合，有利于O2释放。

胎儿的血红蛋白HbF结合BPG能力较成年人弱，故对氧的亲合力较高。

Hb与Mb相比，具有了新的功能，即运输H+和CO2功能。;关于镰状细胞贫血和CO中毒;肌红蛋白和血红蛋白的比较P.53;2、免疫球蛋白（Ig）;小结

蛋白质分子结构与功能的关系：

（1）每种蛋白质分子都具有特定的结构来完成它特定的功能，甚至只有个别氨基酸的变化就能引起功能的改变或丧失，结构与功能之间具有高度统一性。

（2）蛋白质的构象与功能的关系十分密切。构象改变时，功能也会发生改变；蛋白质构象的破坏，可引起功能的丧失。;一、蛋白质的酸碱性质和等电点;二、蛋白质的胶体性质;（布郎运动、丁道尔现象、电泳现象，不能透过半透膜，具有吸附能力）;三、蛋白质的沉淀反应;加有机溶剂－乙醇，丙酮，甲