《动物生物化学》第1章绪论.pptx

动物生物化学;绪论;一、生物化学研究的主要内容;（三）新陈代谢的调节与控制

这种调节依赖酶、激素和神经的作用实现。

（四）生物体物质结构、代谢和功能与生命现象的关系。

;二、生物化学的发展;三、动物生物化学与畜牧、兽医等学科的关系;第一章蛋白质与核酸化学;第一节蛋白质的分子组成;二、蛋白质的基本结构单位—氨基酸

组成蛋白质的氨基酸有20种。这些氨基酸都属于L-?-氨基酸。

根据R侧链的结构的不同，氨基酸可分为脂肪族、芳香族和杂环族氨基酸;;三、氨基酸的理化性质

（一）氨基酸的两性解离及等电点

?两性离子：带有数量相等的正负两种电荷的离子。;?调节溶液的pH值，使氨基酸分子即不带正电荷也不带负电荷（或使正负电荷相等），此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点，常用PI表示。

?氨基酸在等电点时，溶解度最小容易沉淀，利用这一性质可以将氨基酸彼此分离开，或制备出某一种氨基酸，如调料味精就是谷氨酸钠盐。;

;（二）氨基酸的光吸收

20种氨基酸中只有苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸带有苯环，对紫外光有吸收能力，其余氨基酸不论在紫外光还是可见光区域内都没有光吸收。蛋白质中都含有丙、色、酪三种氨基酸，所以在280nm波长下有光吸收，根据这一特性，可以用紫外分光光度计测定蛋白质含量。;第二节蛋白质的分子结构;多肽链中的氨基酸，由于参与肽键的形成，已经不是原来完整的分子，称为氨基酸残基。多肽链结构具有方向性。

;;二、蛋白质的一级结构

是指多肽链中氨基酸的排列顺序。肽键是其主要化学键，有的尚含有二硫键，

蛋白质一级结构是蛋白质的最基本结构，是蛋白质高级结构及其生物学活性的基础。;

;二硫键

;三、蛋白质的空间结构

※指的是蛋白质分子中的全部原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向

※蛋白质一个引人注目的特征在于它们都有一个确定的三维结构，一个伸展开来的或随机排布的多肽链是没有生物学活性的。;※蛋白质高级结构决定蛋白质的功能。高级结构一旦改变，就会影响蛋白质的生物活性。而特定的高级结构又是由一级结构决定的。

※有规则???二级结构包括?-螺旋和?-折叠。;;;;

;;第三节蛋白质的理化性质;三、变性

当天然蛋白质受到物理或化学因素影响后，改变其分子内部结构，失去原有的生物活性，并伴随着物理和化学性质的改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称为蛋白质的变性。变性后的蛋白质称为变性蛋白质。变性蛋白质的高级结构发生变化，一级结构不变，因此组成成分和分子量不变。

;四、蛋白质的沉淀和分离制备

（一）蛋白质的沉淀

有盐析、重金属盐沉淀、酸类沉淀、有机溶剂沉淀蛋白质及加热凝固。;（二）蛋白质的分离制备

主要根据分子大小、溶解度、带电性质等原理

来分离蛋白质。例如透析法是利用蛋白质不能

通过半透膜的性质使蛋白质和其它小分子物质

分开的常用方法。密度梯度离心和凝胶过滤都

已成功地用于分离蛋白质混合物。等电点沉淀、盐析、有机溶剂沉淀等方法常用于蛋白质分离的头几步;五、蛋白质的颜色色反应与测定

?蛋白质分子中都含有肽键、苯环、酚以及分子中的某些氨基酸能与某些试剂起作用发生颜色反应，这种颜色可以定性亦可定量，即是否存在及含量多少。;1、双缩脲反应

双缩脲反应是以测定肽键特性的反应，蛋白质在碱性溶液中能与硫酸铜生成兰紫色或红色。颜色深浅与蛋白质浓度在一定（1－10mg）范围内符合比尔定律，可用比色法定量测定。双缩脲（NH2－CO－NH－CO－NH2）也有此反应，因此而得名。;2、Folin-酚试剂反应

Folin-酚试剂反应包括二步反应，第一步蛋白质在碱性条件下与铜作用生成蛋白质－铜络合物；第二步是此络合物将磷钼酸－磷钨酸试剂（Folin试剂）还原，生成深兰色，与蛋白质浓度在5－100ug范围内成正比。此法为双缩脲反应的改良法，灵敏度比双缩脲法高100倍。;第四节核酸的化学组成;

一、核酸的化学组成;核酸;※组成核酸的元素有C、H、O、N、P等，其中P的含量为9%-10%。

※核酸的基本组成成分包括含氮碱（碱基）（腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶）、戊糖（脱氧核糖、核糖）和磷酸。;

;;二种核酸在组成上的区别

;第五节核酸的分子结构;一级结构的认识;;DNA一级结构的简写形式;二、DNA的二级结构

两条DNA单链通过碱基互补配对的

原则，所形成的双螺旋结构称为

DNA的二级结构。

1953年Watson(瓦特森)和Crick(克里克)提出了著名的DNA双螺旋结构模型学说。;;双螺旋结构模型的要点

（1）DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链构成右手双螺旋结构。

（2）以磷酸和脱氧核糖形成的骨架位于外侧，碱基位于螺旋内侧，并且按照碱基互补的原则，碱基之间通过氢键形成碱基对，A-T间形成二个氢键，G-C间形成三个氢键