抗体的基本结构解读.pdf

免疫球蛋白

目录

1.拼音

2.英文参考

3.概述

4.免疫球蛋白分子的基本结构

1.轻链和重链

2.可变区和恒定区

3.功能区

4.J链和分泌成分

5.单体、双体和五聚体

6.酶解片段

5.免疫球蛋白分子的功能

1.特异性结合抗原

2.活化补体

3.结合Fc受体

4.通过胎盘

6.免疫球蛋白分子的抗原性

1.同种型

2.同种异型

3.独特型

7.免疫球蛋白分子的超家族

1.免疫球蛋白超家族的组成

2.免疫球蛋白超家族的特点

8.各类免疫球蛋白的生物学活性

1.IgG

2.IgA

3.IgM

4.IgD

5.IgE

9.免疫球蛋白基因的结构和抗体多样性

1.Ig重链基因的结构和重排

2.Ig轻链基因的结构和重排

3.抗体多样性的遗传学基础

10.药理作用

11.药品说明书

1.适应症

2.用量用法

12.相关文献

具有抗体活性的血清蛋白称为免疫球蛋白，又称为抗体。是由机体的B淋巴细胞在抗

原的刺激下分化、分裂而成的一组特殊球蛋白。人和动物的免疫血清中的免疫球蛋白极不均

一，其组成、结构、大小、电荷、生物学活性等都有很大差异，约占机体全部血清蛋白的

20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分纯得到5类免疫球蛋白，1968年，世界卫生

组织统一命名为免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免

疫球蛋白D（IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。

免疫球蛋白分子的基本结构

Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig单体分子的基本结构是由四条肽链组成的。

即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成

的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋

白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名

为氨基端（N端）和羧基端（C端）。

图2-3免疫球蛋白分子的基本结构示意图

轻链和重链

由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的

L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较

分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。

1．轻链（lightchain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，

分子量约为24kD。每条轻链含有两个链内二硫键所组成的环肽。L链共有两型：kappa(κ)

与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的κ：λ约为2：1。

2．重链（heavychain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，

分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由

于氨基酸的排列顺序、二硫键的