《化学生物学导论》第1章蛋白质 Protein.pptx

第一章蛋白质Protein;蛋白质不仅是构成人体一切组织的主要成分，更为重要的是，它与生命活动有着相当密切的关系。;第一节 蛋白质的结构组成;一、蛋白质的元素组成;大多数蛋白质的含氮量接近于16%，所以，在任何生物样品中，每克氮的存在，大约表示该样品含有100/16=6.25克的蛋白质，故可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量。;对微量分析而言，蛋白质内源光谱在灵敏度方面常常不能满足需要，为此，人们发展了各种光谱探针分析方法。

蛋白质光谱探针，就是能与蛋白质发生相互作用的无机离子、有机小分子或络合物，这些物质与蛋白质结合生成超分子复合物之后，体系的光谱性质发生变化，从而可以提供蛋白质浓度或结构方面的信息。

蛋白质的定量分析方法很多，如电化学探针、发光探针等，但研究最多、应用最广的还是吸光光度法、荧光分析法和共振光散射等分子光谱探针。这里仅介绍几种常见的测试方法。;（1）双缩脲法;（2）Folin-Lowry法;（3）考马斯亮蓝G-250法;蛋白质的组成分析;（1）酸水解;（2）碱水解;水解产物的分析;一、氨基酸;不同的氨基酸在于

R基团的不同;脂肪族氨基酸

含羟基、含硫氨基酸、环氨基酸;芳香族氨基酸、碱性氨基酸

酸性氨基酸及其酰胺;Leu;第21-22种氨基酸;2，几种重要的不常见氨基酸;3，非蛋白氨基酸;某些非蛋白氨基酸的结构与功能;氨基酸工业及其应用;氨基酸合成方法;γ-聚谷氨酸;我国氨基酸工业的发展现状;氨基酸生产方法和产量;二、氨基酸的性质;2，氨基酸的光吸收;3，氨基酸的离解性质;甘氨酸的酸碱滴定曲线;谷氨酸的酸碱滴定曲线;4，氨基酸的等电点;第二节多肽;多肽的形成与结构;在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序

通常在多肽链的一端含有一个游离的?-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的?-羧基，称为羧基端或C-端。

氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：

Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu;二、肽键;肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转。

???大多数情况下，以反式结构存在。;四肽的结构;三、多肽的性质;2，多肽链的水解;四、天然存在的重要多肽;Met-脑啡肽

Leu-脑啡肽;谷胱甘肽;合成的肽甜味二肽

;第三节蛋白质的结构;一、蛋白质的一级结构;二、蛋白质的二级结构;二面角（ф，ψ）;肽平面的几种不同的构象类型;蛋白质二级结构的类型;多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm;

肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。

蛋白质分子为右手?-螺旋。;肽链?-螺旋结构的四种表示方法;（2）?-折叠;?-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。

?-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。;蛋白质?-折叠结构的顺反形式;（3）?-转角?-turn;蛋白质的两种主要?-转角结构;无序蛋白;根据所含无序结构的多少，可将无序蛋白分为两大类：

完全无序蛋白(全序列无序)和部分无序蛋白(局部超过30-40个残基的区域无序。

完全无序蛋白又可分为完全不含二级结构和含部分二级结构两种。;无序蛋白的结构特征：1，含有大量重复序列；2，通常具有较高的亲水性和带电性。

无序蛋白的功能通常涉及到与其相应配体的结合，这些配体如蛋白质、核酸，而且这种结合常常是在其无序结构进行一定折叠后所诱导的。;伴侣分子通常参与RNA和蛋白质分子的折叠过程，而其中的无序区域起着关键作用，删除或替代这些区域常使伴侣分子丧失功能。;三、蛋白质的三级结构;生物体内蛋白质的类型;1，超二级结构;结构域（structuraldomain）;2，三级结构的折叠类型;（2）平行?/?类型;（3）反平行?类型:主要由?-折叠片层反平行排列形成，?链之间以?-转角连接，或者以跳过相邻?链的条带而进行连接。常见的希腊花边?桶的?链呈反时针方向盘绕，桶的相对两边?链呈右手交叉连接。;（4）不规则结构类型：许多小蛋白质立体结构不规则，其中正规的二级结构单元较少，没有上述几种结构类型。有些蛋白质富含金属元素，有些富含二硫键。;3，多结构域蛋白质;四、蛋白质的四级结构;1，