氨基酸蛋白质和核糖核酸.ppt

感谢大家观看第63页,共63页，星期六，2024年，5月肽键合成与去保护然后将两种保护了的氨基酸混合形成肽键，再将两端去保护就合成了所需要的二肽。第31页,共63页，星期六，2024年，5月19.3蛋白质一、组成蛋白质元素主要为H、C、O、N，少量S。蛋白质还含有P、Fe、I、Zn、Se等元素。虽各中蛋白质组成差异大，但氮元素含量接近，平均约16％。任何蛋白质质量约为其氮元素质量的6.25倍。测试生物样品中氮元素的含量，进行换算成蛋白质含量。第32页,共63页，星期六，2024年，5月二、蛋白质的结构蛋白质的结构可以分为一、二、三、四级。同种蛋白质α-氨基酸的种类与含量相同。各α-氨基酸连接顺序一定：肽链结构一定。1、蛋白质的一级结构肽链结构—氨基酸残基顺序—蛋白质一级结构。一级结构决定蛋白质的N-端和C-端。蛋白质具有两性。一级结构决定蛋白质的等电点。蛋白质在等电点时的溶解度也很小。第33页,共63页，星期六，2024年，5月2、蛋白质的构象二、三、四级结构为蛋白质次级结构。蛋白质的二、三级结构：肽链的构象的结构。二级结构—蛋白质的肽平面构象。相邻两氨基酸残基α-碳原子和酰胺键上O、C、N、H共6个原子在一个平面内—肽平面。第34页,共63页，星期六，2024年，5月肽平面的两种构象肽平面在空间取向称为蛋白质的二级结构。肽平面主要有α-螺旋结构和β-折叠结构。α-螺旋结构—肽链肽平面在空间形成螺旋结构。第35页,共63页，星期六，2024年，5月β-折叠结构两肽链肽平面在空间形成象屏风一样折叠结构。β-折叠结构又分为β-平行折叠和β-反平行折叠。β-平行折叠β-反平行折叠第36页,共63页，星期六，2024年，5月第37页,共63页，星期六，2024年，5月蛋白质的三级结构三级结构—具二级结构肽链在空间折叠构象。第38页,共63页，星期六，2024年，5月亚基与四级结构具三级结构的肽链—亚基。四级结构—一个或多个亚基在空间组成状况。第39页,共63页，星期六，2024年，5月3、维系次级结构的作用维系二、三、四级结构作用—范德华力、氢键、盐键、疏水作用、偶极作用、酯键、二硫键等。第40页,共63页，星期六，2024年，5月范德华力指原子中带正电荷的核与另一个带负电荷的原子电子层之间的静电引力。包括取向力,诱导力和色散力;该力一般比较小,在维持蛋白质构象中虽有一定的作用,其实际意义难以正确估价;第41页,共63页，星期六，2024年，5月盐键定义:正负基团相互接近时,的静电作用特点:在蛋白质内部不多,但在带电的介质中,盐键的形成有利于维持蛋白内部的疏水环境;盐键类型:a.赖氨酸,精氨酸带正电荷,与酸性基团形成;b.天冬氨酸和谷氨酸带负电荷,与碱性基团;c.肽链的C端形成;d.核酸分子中的磷酸基团带负电荷第42页,共63页，星期六，2024年，5月疏水作用与酯键实质:热力学作用力---熵作用:体系自由能的最低状态;酯键肽链中游离羧基（如天门冬氨酸、谷氨酸有两个羧基）与羟基（如丝氨酸、苏氨酸有羟基）在酶作用下形成酯键第43页,共63页，星期六，2024年，5月4、水溶性蛋白质的性质1）两性与等电点2）胶体性质丁铎尔现象、布朗（Brown）运动、电泳现象和不能透过半透膜。3）变性作用蛋白质二、三级结构遭受破坏，理化、生物性质改变。溶解度降低，粘度变大，难以结晶，为酶所水解，丧失生物活性。不可逆变性，二级结构破坏，无法恢复。紫外线、X射线、热、氯化汞、酸性或碱性染料、苯酚或甲醛等第44页,共63页，星期六，2024年，5月4）沉淀作用可逆沉淀：脱去胶粒的水膜（乙醇、电解质的盐析等），使沉淀出来；不可逆沉淀：变性

5）显色反应蛋白质分子中所含的肽键、苯环、酚、某些氨基酸与试剂起作用产生颜色反应。常利用这些颜色反应来鉴别蛋白质。第45页,共63页，星期六，2024年，5月蛋白质重要的显色反应名称试剂颜色基团蛋白质二缩脲反应稀碱、稀硫酸铜粉红～蓝紫二个以上肽键各种蛋白质茚三酮反应水合茚三酮紫蓝游离氨基游离氨基的蛋白质蛋白黄反应浓硝酸热、稀NaOH黄～橙黄苯基含苯基的蛋白质注意：非水溶性蛋白质也有部分显色反应第46页,共63页，星期六，2024年，5月6、（各种）蛋白质的水解肽键本质上是酰胺键。酸性或碱性条件下水解成多肽链。水解的最终产物是氨基酸。局部水解可以帮助分析蛋白质的结构。天然蛋白质水解在生产和生理上都有重要意义。第47页,共63页，星期六，2024年，5月核酸