第五章酶化学2011ppt课件.pptxVIP

第五章酶化学;第一节酶的催化特性;酶作催化剂的共性及特性;酶的催化特性

1——极高的催化效率;酶的催化特性

2——酶容易失活;酶的催化特性

3——酶常需要辅因子;专一性的分类;绝对特异性;相对特异性（键专一性）;相对专一性（基团专一性）;立体异构特异性（旋光异构）;立体异构特异性（几何异构）;2.1国际系统命名法;乳酸脱氢酶EC1.1.1.27;;;2.2酶的分类

（按催化反应类型）;氧化-还原酶催化氧化-还原反应。

主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。

如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。;转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。

例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。;水解酶催化底物的加水分解反应。

主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。

例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：;裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。

主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。

例如，延胡索酸水合酶催化的反应。

;异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。

例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。;合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N以及C-S键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。

A+B+ATP+H-O-H?A-B+ADP+Pi

例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。

丙酮酸+CO2?草酰乙酸;2.2酶的分类

（化学本质）;;2.2酶的分类（按组成）;;;金属离子的作用

;（4）电子传递中间体;（5）金属离子催化作用;第三节酶的结构及催化机理;;;调控部位Regulatorysite;(１)“三点结合”的催化理论;;(2）锁钥学说;(3）诱导契合学说;;酶作用专一性小结;三种蛋白酶结合底物侧链的口袋不同．这些口袋对不同底物的结合方式，决定了不同蛋白酶催化的专一性质

;反应速率=碰撞频率×能量因素×概率因素

概率因素：是指碰撞位置要正确，有效碰撞的概率

能量因素：即使发生碰撞，碰撞方向正确，也需要一定能量克服原有键能，达到过渡态。

浓度↑：碰撞频率↑

温度↑：动能↑碰撞频率↑能量↑

酶的催化作用是在哪一环节呢？;邻基效应在酶活性中心的底物浓度大大增加，有利于提高反应速度

RNA聚合酶和底物（DNA)如果在溶液中随机会碰撞在一起机会并不大，但实际上两者通常会结合在一起，原因可在于RNA聚合酶带正电，吸引带负电的DNA在其周围，使RNA聚合酶活性中心底物浓度增加．;;;;酶的催化机理

2——底物形变与电子张力;;酶上锌离子对底物羰基氧电荷的吸附，导致了其连接碳正离子电子云变稀薄，更容易发生亲核反应;

;酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方式。

广义酸基团广义碱基团（质子供体）（质子受体）;;;酶的催化机理

4——共价催化;酶的催化机理

5——微环境对酶催化影响;;酶的催化机理

6——多功能催化作用（多元催化）;;;

酶的催化作用依赖于：

降低反应的活化能

改变反应历程降低反应活化能—酸碱催化和共价催化

改变酶催化中心催化能力而改变活化能—多元催化-继电网

改变底物状态而改变活化能—电子张力

改变酶和底物作用环境而使反应活化能降低-“微环境”

增加有效碰撞频率—邻基效应和定向效应;第四节酶的动力学;4.1动力学简介;几个动力学概念;几个动力学概念;几个动力学概念;酶动力学;4.2酶反应速度测定

（动力学基础）;初速度测定注意事项;测定过程;酶的活力往往用酶反应初速度来表征;4.3酶反应动力学（底物）;;;当底物浓度高达一定程度;(二)酶动力学方程推导;;(二)酶动力学方程推导

——推导的假设;(二)酶动力学方程推导

——推导过程;(二)酶动力学方程推导

——推导过程;(三)米氏方程常数的意义;(三)米氏方程常数的意义;(三)米氏方程常数的意义;(四)各种求米氏常数的作图法;选底物浓度应考虑能否得到1/[S]的常数增量：

[S]为常数增量1.0、2.0、3.0、4.0、5.0、10时，

1/[S]为0.1、0.2、0.25、0.333、0.5、1.0是非常数增量，点多集中在1/v轴附近,会造成作图误差。

因此设计实验时,应该把底物浓度设计为非均匀的状态.

[S]为1.01、1.11、1.25、1.42、1.66、2.0