生物化学调控.ppt

静电力静电力是极性分子的永久偶极之间的静电吸引作用。第63页,共77页，星期六，2024年，5月诱导力永久偶极矩诱导邻近分子，并使其发生电荷转移，出现诱导偶极矩。永久偶极矩和诱导偶极矩之间存在吸引作用，此相互作用的能量称为诱导能。诱导力通常是较弱的,并随温度升高而降低,其大小随偶极矩指向的不同而不同,具有方向性。第64页,共77页，星期六，2024年，5月色散力非极性分子有瞬间偶极矩。瞬间偶极矩将在邻近分子中诱导出新的偶极矩。瞬间偶极矩与诱导偶极矩间的相互作用力就叫做色散力。在非极性分子之间只有色散力；在极性分子和非极性分子之间有诱导力也有色散力；在极性分子之间，静电力、诱导力和色散力都存在。第65页,共77页，星期六，2024年，5月排斥力当分子间相距较远时，表现为范德华引力，当分子靠得很近时，则会出现排斥力。和吸引力相比，排斥力是短程力。总之范德华力是瞬息间作用力，时间大约为10－8s。是非特异性的作用力，分子越复杂，原子或基团间接触点越多，其引力总和就越大。多环芳烃致癌物与生物受体的作用及啶垒抗疟药与DNA的结合主要为范德华力；而甾类化合物与受体的结合能主要表现为疏水作用和范德华力。第66页,共77页，星期六，2024年，5月4),疏水作用疏水作用是指极性基团间的静电力和氢键使极性基团倾向于聚集在一起，因而排斥疏水基团，使疏水基团相互聚集所产生的能量效应和熵效应。就化学分子来说，它们的非极性部分在生物体内的环境中均为水合状态，即被水分子所包围，当它们与受体接近到某种程度时，非极性部分周围的水分子便被挤出去，两个非极性区域的接触稳定化，从而缔合在一起。蛋白质和酶的表面通常具有极性链或区域，这是由构成它们的氨基酸侧链上的烷基链或苯环在空间上相互接近时形成的。高分子的蛋白质可形成分子内疏水链、疏水腔或疏水缝隙，可以稳定生物大分子的高级结构。第67页,共77页，星期六，2024年，5月5),电荷转移作用在生物系统中，生物分子可以通过电子给予分子与电子接受分子的相互作用形成电荷转移复合物。电荷转移是生物体系的重要作用方式和传能方式之一。第68页,共77页，星期六，2024年，5月1．pH对酶活性影响pH能够影响酶分子活性中心基团的离解或形成氢键的能力和方向,因而对酶的催化活性具有直接影响作用。例如细胞色素c氧化酶在pH小于6.5时,几乎没有催化活性；pH大于6.5时，活性明显增加；pH为7.0时，催化活性最大。在离体研究酶的催化性质时，可以通过调节溶液pH方法使酶处于最大活性状态或无活性状态三、酶的化学激活和抑制第69页,共77页，星期六，2024年，5月2．金属离子对酶活性影响金属离子对酶活性的影响可分为两类：激活剂和抑制剂。具有激活作用的金属离子主要有K+、Na+、Ca2+及Mg2+等。它们对于许多激酶和合成酶具有激活作用。例如Mg2+是多种磷酸化激酶的激活剂。具有抑制作用的金属离子主要是重金属离子，例如Hg2+、Pb2+、Ag+和As3+等。汞和砷化合物能够与巯基作用，抑制酶活性中心含有半胱氨酸的酶的活性。砷化物还可以与辅酶硫辛酸作用砷化物对丙酮酸氧化酶系的抑制作用主要是破坏了硫辛酸辅酶功能第70页,共77页，星期六，2024年，5月3．酶的化学修饰酶活性中心的氨基酸残基含有多种活性基团，如-OH、-SH、-COO-、-NH3?和咪唑基等。当这些基团被化学修饰后，酶的催化活性将发生变化。因此，可以选择适当的化学试剂，对这些基团进行化学修饰。根据修饰后酶活性的变化情况，可将化学修饰分为三类：激活修饰、抑制修饰和减敏修饰。第71页,共77页，星期六，2024年，5月（1）激活修饰某些具有还原性的有机分子，如半胱氨酸和还原型谷胱苷肽，对木瓜蛋白酶等有激活作用。双巯基化合物，如二巯基甘油等具有更好的激活性能。原因是它们能够将酶分子中的二硫键还原成自由的巯基，从而提高酶的活性。某些能够与金属离子形成稳定络合物的有机化合物，如EDTA（乙二胺四乙酸），是多种重金属离子的络合剂，能够除去酶中的重金属离子，使酶的活性提高。第72页,共77页，星期六，2024年，5月（2）抑制修饰许多试剂能够与酶活性中心的官能团作用，使酶活性降低甚至消失。酶分子中有多种可以被修饰的基团，能够作为修饰剂的试剂也很多，所以，可以根据调控需要，选择适当的修饰部位和修饰剂第73页,共77页，星期六，2024年，5月（3）减敏修饰变构酶分子中除了具有活性中心（结合部位和催化部位）外，还有一个特殊的调控部位，即变构中心。某些试剂能够与变构中心的活性基团作用，使酶的变构调节能力降低或丧失，但不影响酶