组成细胞的分子使用.pptxVIP

组成细胞的分子使用;蛋白质

天然蛋白质得氨基酸得氨基在α-位,为L-构型、;;?非蛋白质氨基酸;非蛋白质氨基酸:

这些氨基酸不参与蛋白质得组成,但有一些就是重要得代谢物前体或中间产物。如β-丙氨酸就是辅酶A(HS-CoA)得组成部分之一、γ-氨基丁酸就是抑制性神经递质、瓜氨酸和鸟氨酸参与尿素循环。;氨基酸得分类:

(1)按R基得化学结构

(2)人体细胞能否合成;;;;;11;;(1)必需氨基酸:成人有8种;氨基酸元素组成:所有氨基酸都含有C、H、O、N四种元素,蛋氨酸、半胱氨酸还含有S,所以大多数蛋白质还含有少量得S,有些蛋白质还含有一些其她元素,如P(胃蛋白酶)、Fe等。;茚三酮反应:在加热条件及弱酸环境下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫蓝色(与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成(亮)黄色)化合物及相应得醛和二氧化碳得反应。所有氨基酸及具有游离α-氨基和α-羧基得肽与茚三酮反应都显色;氨基酸得酸碱化学

氨基酸得兼性离子形式

氨基酸在晶体状态和水溶液中主要以两性离子形式存在。

水溶液中得氨基酸就是极性分子。;两性离子形式;蛋白质得构象:每一种天然蛋白质都有自己特有得空间结构,这种空间结构通常称为蛋白质得构象。一般用蛋白质得一级结构、二级结构、三级结构、四级结构来表示蛋白质不同层次得构象。

蛋白质得生物学功能决定于她得高级结构,而蛋白质得高级结构由她得一级结构,即氨基酸得顺序决定。天然存在得蛋白质总就是处于热力学最稳定得状态。;一级结构(肽键、二硫键)表示多肽链中氨基酸种类、数量、连接方式和排列顺序。;氨基酸残基:多肽链中得每一个氨基酸单位叫做氨基酸残基,因为在形成肽键时丢失了一分子水。;二级结构:多肽链借助氢键形成得有规则得局部结构。

α螺旋:构成指甲、毛发、蹄、角、羊毛得角蛋白;构成真皮、腱、韧带、骨、角膜得胶原蛋白。都就是呈α螺旋得纤维蛋白。

β折叠:构成蚕丝、蛛丝得蛋白等。;肽键和二硫键,属共价键,就是蛋白质一级结构得化学键。其她氢键、盐键、疏水键、范德华力统称为次级键或副键,属于非共价键。;稳定蛋白质三维结构得作用力;三级结构:蛋白质得三级结构主要指氨基酸残基得侧链间得结合借助疏水键??氢键、盐键、范德华力、二硫键等形成得。多肽链经过如此盘曲后,可形成某些发挥生物学功能得特定区域,例如酶得活性中心等。三级结构得基本结构单位就是结构域。

四级结构:蛋白质得四级结构指数条具有独立得三级结构得多肽链通过非共价键相互连接而成得聚合体结构。在具有四级结构得蛋白质中,每一条具有三级结构得链称为亚基或亚单位,缺少一个亚基或亚基都不具有活性。如血红蛋白。;蛋白质结构得多样性;蛋白质得理化性质;2、蛋白质得盐溶

盐溶得概念:低浓度得中性盐可以增加蛋白质得溶解度,这种现象称为盐溶。

盐溶得机理就是:蛋白质分子吸附某种盐类离子后,带电表层使蛋白质分子间彼此排斥,同时蛋白质分子与水分子间得相互作用加强,使蛋白质分子溶解度增加。

盐析得机理就是:大量中性盐得加入,使水得活度降低,从而降低蛋白质得极性基团与水分子间得相互作用,破坏了蛋白质分子得水化层。;3、蛋白质在某些因素得作用下,空间结构被破坏,生物学活性丧失,称为蛋白质得变性。变性得蛋白质一级结构完好、溶解度降低(有序而紧密得结构变得无序而松散,疏水基团外漏)、易分解。

有些蛋白质变性后又可恢复到天然构象,称为复性;有些蛋白质变性后不能复性。

凝固就是蛋白质变性发展得不可逆得结果。

沉淀得蛋白质不一定变性(如盐析)。

引起变性得因素:加热、辐射、振荡、高压等物理因素;有机溶剂、酸、碱、尿素等化学因素。;蛋白质得水解

1、酸水解:水解完全,不引起氨基酸消旋(旋光性物质通过消旋变为不具光活性得反应)

,色氨酸破坏。

2、碱水解:水解完全,水解后氨基酸会消旋,但色氨酸稳定。

3、蛋白酶水解:水解不完全,不引起消旋,色氨酸不破坏,主要用于蛋白质得部分水解。;1、核酸得化学组成;胸腺嘧啶;核苷;核苷;核苷酸;2、核苷酸得连接方式;DNA得一级结构;;;4、DNA得三级结构;2、RNA得结构

RNA主要有三大类,分别就是:核糖体RNA(rRNA),占RNA总量得80％以上,就是核糖体得主要成分;转运RNA(tRNA),占总量得15％,在蛋白质得合成中搬运氨基酸;信使RNA(mRNA),占总量得5％,就是合成蛋白质得模板。不同种类得RNA结构各不相同

RNA也有一级结构、二级结构、三级结构。;一、糖类

单糖:不能水解通常含有3—7个碳原子,。按碳原子数分为:丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖。天然存在得单糖一般都就是D-构型。单糖分子既可以开链形式存在,也可以环式结构形式存在。在环式结构中如果第一位碳原子上得羟基与第二位碳原子