第5章蛋白质化学-蛋白质的三维结构ppt课件.pptxVIP

第5章蛋白质的三维结构;一、研究蛋白质构象的方法p197;（一）测定晶体蛋白质的分子构象的方法;（二）研究溶液中蛋白质构象的光谱方法;二、蛋白质二级结构

Secondarystructruesofproteines;（一）蛋白质的结构层次;两面角决定了两个肽平面的相对位置，因此就决定了肽链主链的位置与构象。;当Φ(Ψ)旋转键两

侧的主链呈顺式时，

规定Φ(Ψ)=0°

从Cα沿键轴方向

看，顺时针旋转的

Φ(Ψ)角为正值，

反之为负值。;3、可允许的Φ和Ψ值p205

——拉氏构象图(Ramachandrandiagram);二级结构产生的原因αHelix,βSheet;1、α-螺旋（α-helix)

2、β-折叠（β-pleatedsheet)

3、β-转角

4、无规卷曲（RandomCoil)

;（1)α-螺旋构象的结构特点1950年Pauling提出

;α-Helix:

（1）右手螺旋（Righthanded）呈圆筒状，且有偶极性

（2）每3.6氨基酸绕一圈，每圈0.54nm高（螺距），每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm

（3）氨基酸残基侧链向外

（4）肽键上C=O氧与它后面（C端）第四个残基上的N-H氢间形成氢键，氢键封闭的环是13元环。氢键的取向几乎与中心轴平行

;α-Helix的结构的表示;α-螺旋结构是一种不对称的分子结构：

（1）α碳原子的不对称性

（2）构象本身的不对称性

天然α—螺旋能引起偏振光右旋

α-螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸比旋的加和，而无规卷曲的肽链比旋则等于所有氨基酸比旋的加和。;（3）R侧链对α—螺旋的影响;;1951年Pauling等人提出

(1)肽链平行排列，相邻肽链主链上的N-H和C=O之间形成氢键，侧向连接

(2)多肽主链呈锯齿状折叠构象，侧链R基交替地分布在片层平面的两侧

(3)肽链走向为：

反平行式（antiparallel）：主链重复周期0.7nm

平行式(parallel)：主链重复周期0.65nm;;3、β-转角,回折,弯曲（β-turn,reverseturn,bend）p211;;4、无规卷曲（RandomCoil);(四)二级结构类型的代表性蛋白;(五)超二级结构;(???)结构域;

结构域是球状蛋白的折叠单位

较小的蛋白质分子或亚基往往是单结构域的。

结构域一般有100－200氨基酸残基。

结构域之间常常有一段柔性的肽段相连，形成所谓的铰链区，使结构域之间可以发生相对移动。

结构域承担一定的生物学功能，几个结构域协同作用，可体现出蛋白质的总体功能。例如，脱氢酶类的多肽主链有两个结构域，一个为NAD结合结构域，一个是起催化作用的结构域，两者组合成脱氢酶的脱氢功能区。

结构域间的裂缝，常是酶的活性部位，也是反应物的出入口

;;三、蛋白质三级结构;(一)三级结构的特点;蛋白质三维结构特征;(二)肌红蛋白(Mb)的构象;;（三）一

级

结

构

与

三

级

结

构的

关

系;四、寡聚蛋白的四级结构;(一)寡聚蛋白的概念;(二)亚基的缔合;(三)亚基的空间排布;（四）四级缔合在结构和功能上的优越性;（五）寡聚蛋白与别构效应;同促效应（同位效应）：一种配体的的结合对于其它部位结合同种配体的能力的影响，包括（正）协同效应和负协同效应。同位效应一般是指活性部位之间的效应。同位效应是别构效应的基础，别构效应可以看成`是对同位效应的一种修饰

异促效应（异位效应）：就是别构效应，别构部位与效应物的结合对活性部位的影响。

;正协同效性：一种配基的结合促进后续配基的结合，S型配体结合曲线。

负协同效性：一种配基的结合抑制促进后续配基的结合。