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八.纤毛和鞭毛的结构与功能纤毛和鞭毛是由质膜包围,并且突出于细胞表面,由微管和动力蛋白等构成的高度特(殊)化的细胞结构。纤毛*纤毛和鞭毛结构外部包裹的质膜特化部分,内部是有微管及其附属蛋白组装而成的轴丝,轴丝由250多种不同的蛋白质组装而成的高度有序的结构,这一结构从位于细胞皮层的基底发出,直达纤毛顶端。结构——主要为9+2排列(动物)轴丝外周是9组二联体微管,中间是2根由中央鞘所包围的单体微管。*纤毛和鞭毛运动机制运动机制——滑动学说轴丝动力蛋白介导的相邻二联体微管间相对滑动导致纤毛或鞭毛的运动。鞭毛弯曲*九.纺锤体和染色体的运动纺锤体微管的分类动粒微管——连接染色体动粒与两级的微管极微管——从两极发出,在纺锤体中部赤道区相互交错重叠的微管星体微管——中心体周围呈辐射分布的微管*纺锤体和染色体的运动细胞从间期进入有丝分裂期微管网络解聚为游离的αβ-微管蛋白二聚体,再重组装成纺锤体,介导染色体运动;分裂中期染色体排列在赤道板上;分裂末期纺锤体微管解聚,重组装成胞质微管网络。注:动粒微管与动粒间的滑动主要是靠结合在动粒部位的驱动蛋白和动力蛋白沿微管的运动。*第一节.细胞骨架概述第二节.研究细胞骨架的实验技术第三节.微丝及细胞运动第四节.微管及其功能第五节.中间丝主要内容*第五节.中间丝中间丝又称中间纤维,最初是在平滑肌细胞中发现的10nm绳索状结构,因其粗细介于肌细胞的粗肌丝和细肌丝之间,故命名为中间丝。中间丝的组成成分比微丝和微管复杂的多,不同组织细胞表达不同类型的中间丝蛋白。A电镜结果B免疫荧光*中间丝蛋白的类型和组织分布*中间丝蛋白的中部是由大约310个氨基酸组成的杆状区,两侧是高度多变的N端头部和C端尾部,由α螺旋组成的杆状区是中间丝蛋白最保守的区域,该区域被β片层结构L12,L1,L2分隔。两个中间丝蛋白分子水平排列形成双股螺旋的二聚体结构。*两个中间丝蛋白形成双螺旋二聚体两个二聚体按反向平行、半分子交叠的方式组装成中间丝结构单位—四聚体四聚体首尾相连形成原纤维8根原纤维构成圆柱状10nm纤维中间丝的组装模型*微丝微管中间丝单体球状肌动蛋白αβ-球蛋白杆状蛋白结构双股螺旋13根原纤丝组成空心管状纤维8根原纤维构成空心管状纤维直径7nm外24nm,内15nm10nm结合核苷酸ATP-G-actin2GTP/αβ二聚体无极性有有无踏车行为有有无动力结合蛋白肌球蛋白驱动蛋白、胞质动力蛋白无组织特异性无无有特异性药物细胞松弛素、鬼笔环肽秋水仙素、紫杉醇、长春花碱总结*细肌丝组成肌节的两种特征性纤维之一,主要由肌动蛋白构成,辅以原肌球蛋白和肌钙蛋白,在肌原纤维的横切面上,其按六角形排列包围在粗肌丝周围。肌纤维的结构*肌纤维的结构原肌球蛋白(tropomyosin,Tm)两条平行的多肽链形成α螺旋构型,位于肌动蛋白组成的细丝的螺旋沟内。肌钙蛋白(troponin,Tn)含3个亚基,Tn-C与Ca2+结合,Tn-T与原肌球蛋白结合,Tn-I抑制肌球蛋白马达结构域的ATPase的活性。*肌肉收缩滑动模型1954年,Huxley和Hanxon在观察肌肉收缩时发现肌节缩短,但在肌节内并没有粗、细肌丝长度的变化,而是由神经冲动引发的细肌丝和粗肌丝之间的相对滑动所致,这就是肌肉收缩的滑行模型。*基本过程(4个步骤)1.动作电位的产生:神经冲动经轴突传到运动终板,使质膜去极化,并经T小管传至肌质网2.Ca2+的释放:肌质网去极化后释放Ca2+至肌浆,达到收缩期的Ca2+阈浓度肌肉收缩滑动模型(图10-18)*3.原肌球蛋白位移:Ca2+与肌钙蛋白C(Tn-C)结合,引起肌钙蛋白构象变化,导致肌动蛋白与Tn-I脱离,原肌球蛋白移位至肌动蛋白双螺旋沟的深处,暴露出结合位点,解除肌动蛋白与肌球蛋白结合的障碍*4.细肌丝与粗肌丝之间的相对滑动:肌球蛋白马达结构域上没有与ATP结合时,突出于粗肌丝表面的马达结构域与细肌丝的肌动蛋白亚基紧密结合。当ATP结合引起马达结构域,引起马达结构域与细肌丝分离*4.细肌丝与粗肌丝之间的相对滑动:在结合ATP,引起马达结构域与细肌丝分离同时,马达结构域的ATP酶
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