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生物化学知识点总整理

一、蛋白质

1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分

子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为

16%。

2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极

性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基

酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。

3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米

波长附近存在吸收峰。

4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成

阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为

零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：

在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白

质的等电点。

5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，

称为氨基酸残基。

6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）

7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水

缩合形成的化学键。

8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨

基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。

9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨

基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：

多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢

键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）

三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即

肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离

子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚

基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，

称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺

距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分

布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从

该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，

从而使α螺旋非常稳定。

11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二

级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，

被称为模体。

12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或

数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，

称为结构域。

13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，

称为变构效应。

14.蛋白质胶体布局的稳定身分：颗粒表面电荷与水化膜。

15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系

如何?导致蛋白质的变性身分？举例说明实践工作中应用和避

免蛋白质变性的例子？

蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象

受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋

白质的次级断裂，一级结构并不破坏。

蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，

蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，这一现象称

为蛋白质的复性。

蛋白质沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象。

变性与沉淀关系：变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发

生沉淀并不发生变性。

导致蛋白质变性的身分物理身分：高温、高压、振荡、紫

外线和超声波等；化学身分：强酸、强碱、乙醇、丙酮、尿素、

重金属盐和去污剂。

变性和沉淀在实际工作中应用：可采用酒精、加热、紫外

线照射等方法进行消毒、灭菌，利用钨酸、三氯醋酸等方法使

其变性，沉淀去除血清蛋白质。

避免蛋白质变性的例子：化验室检测，制备酶、疫苗、免

疫血清等蛋白质制剂时，应选用不引起变性的沉淀剂，并在低

温等适当条件下保存。

16.分子病：由基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而

导致的疾病。

17.疯牛病：感染朊病毒后，以α螺旋为主的PrPc构象被

以β螺旋为主的PrPsc构象转变成PrPsc构象，疯牛病形成与

此有关。

18.镰刀形红细胞血虚(镰状细胞病)形成原因：是由血红蛋

白分子布局异常而导致的分子病。镰状细胞