高三生物一轮复习【知识精研】细胞代谢知识补充.pptx

上课补充内容第五章

降低化学反应活化能的酶第11课时

酶的作用机理：降低化学反应的活化能加热分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量活化能H2O2常态H2O2活跃态提醒①加热不能降低化学反应的活化能，但是可以为反应提供能量。②酶可以重复多次利用，不会立即被降解。四、酶的作用机理分析

考点一酶的作用和本质知识点一、酶的本质和作用2.酶的催化作用实验验证：比较过氧化氢在不同条件下的分解

考点一酶的作用和本质知识点一、酶的本质和作用3.控制变量及教材中自变量控制中的“加法原理”和“减法原理”人为控制的对实验对象进行处理的因素自变量除作为自变量的因素外，其余因素（无关变量）都保持一致，并将结果进行比较的实验；对照实验一般要设置对照组和实验组对照实验除自变量外，实验过程中还存在一些对实验结果造成影响的可变因素无关变量因自变量改变而变化的变量因变量控制变量和设计对照实验Y=a+f(x)（不同条件X）（结果Y）（相同条件a）

五、酶的特性教材中具有“专一性”或“特异性”的物质归纳当我们讨论某种功能时，特异性和专一性可以互用；但当我们讨论结构时，一般只能使用特异性，不能使用专一性。

五、酶的特性3.作用条件较温和①温度对酶活性的影响：温度酶活性最适温度abc0随着温度降低，酶活性下降，若温度升高可恢复。随着温度升高，酶活性下降，温度降低时不可恢复。低温使酶活性受抑制，但酶的空间结构稳定，温度恢复，酶活性可以恢复。（低温保存）高温使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活。(高温变性)温度不同，酶活性可能相同，如a、c。

酶活性实验探究中的“三宜”“五不宜”

酶活性实验探究中的“三宜”“五不宜”

a.竞争性抑制剂抑制剂与底物竞争酶酶抑制剂底物底物抑制剂酶抑制剂的结构与酶的活性中心相似，当抑制剂与酶结合时，就阻止了底物与酶结合。由于竞争性抑制剂与底物竞争酶。因此，增大底物浓度，就是使抑制剂与酶结合的减少，从而减少抑制作用。因此，竞争性抑制剂的抑制作用可以通过增大底物浓度来抵消其抑制作用。四、抑制剂

b.非竞争性抑制剂由于非竞争性抑制剂不与底物竞争，因此，其抑制作用不能通过增加底物的浓度来抵消其抑制作用。酶底物底物酶抑制剂四、抑制剂

“四看法”分析酶促反应曲线

果胶酶：溶解细胞壁中的果胶加酶洗衣粉：去污力更强含酶牙膏：分解细菌，清新口气多酶片：治疗消化不良溶解细菌的细胞壁：抗菌消炎五、酶的应用

第12课时细胞的能量“货币”ATP

糖类（1）主要能源物质：葡萄糖（3）被称为“生命的燃料”：脂肪（2）主要储能物质：ATP（4）直接能源物质：1.功能:2.中文名称：3.ATP的结构简式：驱动细胞生命活动的直接能源物质。腺苷三磷酸A－P～P～P4.ATP的组成元素：C、H、O、N、P~代表特殊的化学键。两个相邻磷酸都带负电相互排斥，使得这种化学键不稳定，末端磷酸基团具有较高的转移势能，容易断裂。每1mol水解释放的能量多达30.54KJ，所以说ATP是一种高能磷酸化合物。一、ATP的结构和功能

考点一ATP的结构和功能【拓展延伸】NTP与dNTP注意：NTP与dNTP均是高能磷酸化合物，可用作RNA或DNA的合成原料，合成过程中会脱去两个磷酸基团，并释放出大量的能量。知识点二、ATP的功能

1、一个人在剧烈运动状态下，每分钟约有0.5kg的ATP分解释放能量，供运动所需。一个成年人在安静的状态下，24h内竟有40kg的ATP被水解。资料：ATP是怎样来解决这一矛盾的？ATP在细胞内是否大量存在？2、研究表明：人体中ATP的总量只有大约2~10mg，剧烈运动时只能维持3s。ATP在细胞内的含量很少，但ATP与ADP转化速率很快，从而保证细胞内能量的供应。

ATP水解ATP合成反应式ATP→ADP＋Pi＋能量能量＋Pi＋ADP→ATP酶的类型场所能量来源能量去向酶酶ATP水解酶ATP合成酶细胞质基质、线粒体、叶绿体存在于细胞的各个部位特殊的化学能用于各项生命活动储存在ATP中有机物中的化学能或光能这不是可逆反应，而是一个循环式反应。物质可循环，但能量不可循环。所有细胞的能量供应机制，体现生物界的统一性。二、ATP和ADP的相互转化

①参与Ca2+主动运输的载体蛋白是一种能催化ATP水解的酶。当膜内侧的Ca2+与其相应位点结合时，其酶活性就被激活了。①②③(3ATP的利用举例②在载体蛋白这种酶的作用下，ATP分子的末端磷酸基团脱离下来与载体蛋白结合，这一过程伴随能量的转移，这就是载体蛋白磷酸化。③载体蛋白磷酸化导致其空间结构发生变化，使Ca2+的结合位点转向膜外侧，将Ca