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•蛋白质的元素组成特点（克氏定氮法）

•组成蛋白质的基本单位为L-α-氨基酸，

分类（掌握三字符）

•理解氨基酸的两性解离性质，等电点的

概念；氨基酸的紫外吸收性质

•蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结

构稳定的作用键

•蛋白质二级结构的基本形式；重点掌握

α-螺旋

举例讨论蛋白质结构与功能的关系：

1.Anfinsen实验/牛核糖酶实验：一级结构是空间构象的基

础

2.胰岛素、细胞色素c：一级结构相似，高级结构相似，功能

相似

3.分子病——镰刀形红细胞贫血病：亲水Glu变成疏水Val，

结构改变，功能改变

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4.高级结构与功能的关系：血红蛋白与肌红蛋白

A.氧解离曲线说明协同效应

B.变构效应引起离子键断裂

5.高级构象改变引起的疾病：疯牛病

蛋白质的等电点与光学性质

什么是蛋白质的变性？哪些因素可引

起蛋白质的变性？蛋白质的变性有什

么应用？

蛋白质的分离纯化方法，结合实验课：

1.按大小（透析、超滤），或蛋白质分子量分离（SDS-

PAGE，凝胶层析，超速离心）

2.按胶体分散的分离（沉淀、盐析）

3.按电荷性质分离（电泳、离子交换层析）

4.按特异结合的能力分离（免疫沉淀、亲和层析）

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•核苷酸结构分为三部分；

•几种碱基的缩写；

•核苷酸的叫法；

•核苷酸之间以什么键相连形成链；

•知道一级结构的书写规则；

•理解Chargaff规则；

•简述双螺旋模式的结构要点；

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•原核生物的是双链环状结构；

•真核生物折叠的基本单位是核小

体；

•mRNA,tRNA的一般特点和结构特点；

•rRNA的一般特点，rRNA根据沉降系

数分为几类；

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•的最大光吸收在260nm；

•变性;

•增色效应及，何谓Tm，影响因素；

•了解杂交；

•区分酶和核酶

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•单纯酶与结合酶

•酶的活性

•同工酶

•作为生物催化剂，酶特有的四大特点

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某个酶有5种底物(S)，其Km值分别为0.5mmol/L(S1)、0.8mmol/L(S2)、

1mol/L(S3)、1.5mmol/L(S4)，那么该酶的最适底物为（）

A．S1B．S2C．S3D．S4

•抑制剂的含义和分类

•什么是竞争性抑制作用

1.抑制剂与酶作用的底物结构相似

2.与底物共同竞争酶的活性

3.酶与底物结合成中间产物

•酶活性调节的两种主要方式

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•影响酶促反应速率的六大因素

•方程

•Km和Vmax的含义及意义

关于Km值的意义，叙述不正确的是()

A．Km是酶的特征常数

B．Km值与酶的结构有关