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谷胱甘肽是存在于动植物和微生物细胞中的一个重要

三肽，是由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸组成，命名为谷氨酰

半胱氨酰甘氨酸，简称GSH。

谷胱甘肽的生理作用：由于GSH中含有一个活泼的疏基，

所以，很容易氧化。二分子GSH脱氢以二硫键相连，形成氧

化型谷肽甘肽。

谷胱甘肽能维持细胞中疏基酶的活性，保持血红素的铁

为Fe2+,它还是谷胱甘肽过氧化物酶的辅酶，因而有抗衰老作

用。

ROOH+2GSHgsh-Rxt?o//+GSSG+H2O

2、蛋白质的初级结构（以胰岛素为例）

蛋白质的初级结构（或一级结构）指蛋白质分子中氨基

酸的组成及排列顺序，胰岛素由51个氨基酸组成，分子量

为5734、由A、B两条肽链组成，A链由21个氨基酸组成，

B链由30个氨基酸组成。A、B两链间有两个二硫键（A7一

B7）和（A20—Bi9）,A链内有一对二硫键（A6—An）o

3、蛋白质的高级结构及连接键

蛋白质的高级结构，包括二级结构，三级结构和四级结

构，还有在二、三级结构之间的超二级结构和结构域。维持

蛋白质高级结构的化学键包括氢键、离子键、疏水作用力和

范德华力。

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二级结构指主链局部的空间结构，维系二级结构的化学

键是氢键，二级结构又包括。-螺旋、6折叠、，-转角和无

规卷曲。a螺旋是右手螺旋，每3.6个氨基酸转一圈，上升

高度为0.54nm,氢键与中心轴平行。分折叠由两条或多条肽

链或一条肽链的若干肽段侧向聚集成锯齿形结构，氢键与中

心轴垂直。尸-折叠有平行式（即所有肽链的N端在同一方

向）和反平行式（即N端和C端交替排列）、超二级结构是相

邻二级结构的组合（如。Ba储aBa等）,超二级结

构进一步卷曲可被分割成一个或数个相对独立的球状实体，

各有其功能，该区域称为结构域。

三级结构指蛋白质分子中所有原子在空间上的构象。以

肌红蛋白为例：肌红蛋白由153个氨基酸组成一条多肽链，

含1分子亚铁血红素，这就是肌红蛋白的一级结构。它的二

级结构描述是主链由八段。-螺旋组成（由A至H），占分子

全长的75%,其它为非螺旋区。肌红蛋白的三级结构是在二

级结构基础上进一步卷曲折叠而成的紧密球体，其疏水性氨

基酸大多分布在分子内部，而极性氨基酸大多分布在球的外

表面。在球面上有一凹陷的疏水裂隙，此处可结合血红素，

因为疏水环境使血红素Fe?+不会被氧化而失去功能。

四级结构由两条或两条以上具有三级结构的多肽链，通

过非共价键聚合所形成的特定构象。具有四级结构的蛋白

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质，每一条多肽链又称为亚基，血红蛋白由两条相同的a

链和两条相同的尸-链组成，每一链上结合1分子血红素

链由141个氨基酸残基组成，方-链由146个氨基酸残基组成,

分子量为65000o血红蛋白每一条链的二、三级结构和肌红

蛋白极为相似。4条多肽链通过8对离子键紧密联系在一起。

变构蛋白：当血红蛋白一个亚基和。2结合后，部分

盐桥被破坏，某些氨基酸残基发生位移，使得一个广-亚基构

象发生改变，因此对。2的亲和力增加，而当这一对尸与

02结合后更增加另一对a、8亚基构象改变的程度和对氧的亲

和力。这就是血红蛋白的协同效应。

一级结构决定蛋白质高级结构的经典实验：当天然的核

糖核酸酶在8moi/L尿素存在下，用尸-疏基乙醇处理后，分

子内的四对二硫键即被还原为筑基，整个肽链伸展而变成无

规卷曲，此时酶的活性丧失，当用透析法将尿素和疏基乙醇

除去后，核糖核酸酶的活性又逐渐恢复，这一结果说明了蛋

白质的空间结构是由一级结构决定的。

蛋白质特定的构象和功能是由其一级结构决定的，多肽

链中各残基的数量，种类及它们在肽链中的顺序主要从两方

面影响蛋白质的功能活性：一部分氨基酸残基直接参与构成

蛋白质的功能活性区，它们的特殊侧链氨基酸，即为蛋白质

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的功能氨基酸，这种氨基酸(不变基团)如被置换都会直接

影响该蛋白质的功能。另一部分氨基酸残基为可变基团，这

种残基一旦被置换并不会影响蛋白质的构象，从而影响蛋白

质的活性