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整合素连接激酶与肺纤维化的研究进展--第1页
整合素连接激酶与肺纤维化的研究进展
肺间质纤维化(pulmonaryinterstitialfibrosis，PF)是一种原因不明、发病机制
尚不清楚并且缺乏确实有效治疗手段的致命性弥漫性肺间质疾病。其病理过程包
括肺组织的炎性损伤、组织结构破坏及随后发生肺间质细胞积聚的组织修复过
程。在这一过程中，肺炎症细胞、肺泡上皮细胞、和肺间质细胞都可以分泌细胞
因子、炎性介质等生物活性物质，从而促进成纤维细胞的迁移和增生以及间质胶
原的增生，亦可以增加肺上皮细胞间质转化((epithelialmesenchymal
transition,EMT)的形成和积累［1］。
整合素连接激酶(integrinlinkedkinase，ILK)是一种新发现的丝氨酸/苏氨酸
蛋白激酶,ILK能在哺乳动物绝大多数细胞和组织中表达,特别是在心肌和骨骼肌
中表达量高。
1整合素连接激酶分子结构和生物学特性
1.1ILK分子结构
人的ILK基因位于染色体11p15.5～p15.4,其cDNA全长1.8kb，编码452
个氨基酸,分子量5kd。ILK分子中包含3个结构和功能高度保守独特结构域:①
N端(33～164位氨基酸)有4个锚蛋白重复序列(ankyrinrepeats,ANK)。必威体育精装版发现
的第5个ANK缺乏与之前广为认同的4个经典的ANKs一致的共有基序［2］。
此端一方面可与衔接蛋白PINCH(particularlyinterestingnewcysteinehistidine
protein,alsoknownasLIMS1)、T粘钙蛋白(Tcadherin)、SPARC(secreted
proteinacidicandrichincysteine)相结合，此端另一方面在ILK相关磷酸酶的作用
下,下调ILK的活性［3］。②C端包含186～451位氨基酸,除了激酶催化结构域,
还包含了整合素β1、β3亚基胞浆域结合区,以及其他的细胞骨架蛋白(βParvin,
paxillin等)的结合位点［5］。③中间为磷脂酰肌醇结合结构域,定位于ILK的
180～212位氨基酸残基之间,又名PH结构域.PH结构域和C端结构域有部分的
重叠,它含有蛋白激酶的催化位点。
1.2整合素连接激酶生物学效应
ILK位于TGFβ1/Smad信号传导途径的下游，是一种胞内蛋白激酶,同时也
是一个支架蛋白，间接连接了结合素类和肌动蛋白细胞骨架，其N末端与衔接
蛋白PINCH1和PINCH2连接，C端与α/Parvinβ相互作用［6］。PINCH/ILK/Parvin
这个三重复合体不仅在结构上为结合素类和肌动蛋白细胞骨架连接提供了平台，
整合素连接激酶与肺纤维化的研究进展--第1页
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而且积极调整PKB/Akt通路,MMP(matrixmetalloproteinase)活力，降低
GSK3β(glycogensynthasekinase3β,GSK3β)活力，因此牵涉到肿瘤细胞的增殖、
侵入等病理过程［7］。激活后的ILK分别启动以下途径:①激活的ILK磷酸化蛋
白激酶B(PKB)473位的丝氨酸而激活PKB/Akt通路,最后PKB通过多条途径维
持细胞周期、转录调控和蛋白质翻译等
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