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第9章;一、酶研究的简史（自学）

二、酶是生物催化剂

三、酶的化学本质

四、酶的命名和分类

五、酶的专一性

六、酶活力的测定

七、非蛋白质生物催化剂——核酶

八、酶分子工程;二、酶是生物催化剂;Transitionstate;酶是怎样克服能障,降低活化能的?;邻近效应和定向效应

邻近：双分子酶促反应中两个底物分子被束缚在酶分子的表面使之彼此接近;

定向：两底物反应基团之间和底物反应基团与酶催化基团之间的正确定位取向。邻近和定向的效果相当于增加了局部底物浓度和有效碰撞概率。;一、酶研究的简史（自学）

二、酶是生物催化剂

三、酶的化学本质

四、酶的命名和分类

五、酶的专一性

六、酶活力的测定

七、非蛋白质生物催化剂——核酶

八、酶分子工程;三、酶的化学本质;分成简单蛋白和缀合蛋白;

有些酶仅由蛋白质组成，例如，脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等;

有些酶除含蛋白质(酶蛋白)外，还含非蛋白质成分(辅助因子)，酶蛋白+辅助因子→复合物,全酶(holoenzyme)才表现出酶活性，如超氧化物歧化酶(Cu2+、Zn2+)、乳酸脱氢酶(NAD+);酶的辅助因子主要:金属离子和有机化合物。

辅助因子分成两类:辅酶(与酶蛋白结合较松，可透析除去)和辅基(与酶蛋白结合较紧)

酶蛋白决定酶专一性，辅助因子决定酶促反应的类型和反应的性质。比如，NAD+可与多种酶蛋白结合，构成专一性强的乳酸脱氢酶、醇脱氢酶、苹果酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶。

酶种类很多，辅助因子种类却很少，因一种辅助因子可与多种酶蛋白结合;单体酶：一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子.多催化水解反应。如，牛胰RNase(单链)、鸡卵清溶菌酶(单链)、胰凝乳蛋白酶(三条肽链)

寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成的酶，亚基可以相同或不同，一般是偶数，亚基间以非共价键结合:①相同亚基，如苹果脱胱氢酶(鼠肝),2个相同的亚基;②不同亚基，如琥珀酸脱氢酶（牛心），αβ2个亚基寡聚酶中亚基的聚合，有的与酶的专一性有关，有的与酶活性中心形成有关，有的与酶的调节性能有关。;多酶复合体：两个或两个以上的酶，靠??共价键结合而成，催化一个连续反应系列，构成一个代谢途径或代谢途径一部分。如脂肪酸合成酶复合体、丙酮酸脱氢酶复合体等；

多酶融合体：一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性的酶，这往往是基因融合的产物。如：天冬氨酸激酶I－高丝氨酸脱氢酶I融合体（双头酶）该酶是四聚体α4，每条肽链含两个活性区域：N-端区域是Asp激酶，C端区域是高Ser脱氢酶。;(一)酶的命名

(二)酶的分类和编号;(一)酶的命名;;;（二）酶的分类法及编号（EC编号）;第一个数字表示大类：氧化还原；

第二个数字表示反应基团：醇基；

第三个数字表示电子受体：NAD+或NADP+；

第四个数字表示此酶底物：乙醇，乳酸，苹果酸。

前面三个编号表明这个酶的特性：反应性质、底物性质（键的类型）及电子或基团的受体，第四个编号用于区分不同的底物。;一、酶研究的简史（自学）

二、酶是生物催化剂

三、酶的化学本质

四、酶的命名和分类

五、酶的专一性

六、酶活力的测定

七、非蛋白质生物催化剂——核酶

八、酶分子工程;五、酶的专一性;旋光异构;结构专一性：绝对专一性和相对专一性;立体异构专一性：旋光异构专一性和几何异构专一性;;;(二)关于酶专一性的假说;一、酶研究的简史（自学）

二、酶是生物催化剂

三、酶的化学本质

四、酶的命名和分类

五、酶的专一性

六、酶活力的测定

七、非蛋白质生物催化剂——核酶

八、酶分子工程;六、酶活力的测定;(一)酶活力、活力单位和比活力;(二)反应速率、初速率和酶活力测定;如果开始反应时溶液中只有A存在，并已知它的初始浓度为[A]0，则原点(或[A]0)的切线斜率为初速率(initialrate)或初速度(initialvelocity)，即:;底物不是过量的，反应进程中它的浓度将显著减小，速率不断下降;

反应明显可逆，逆反应速率将随产物浓度增加而上升，底物转化净速率将下降;

酶稳定性差且产物可能抑制酶活力,酶活力下降，酶促反应速率也随之变慢。;3.酶活力的测定;测定酶活力时通常需要作两条曲线:

酶反应进程曲线，确定求初速率的酶反应时间(线性范围);

酶浓度曲线，即v0作[E]函数的曲线,确定成线性关系[E]范围;待测样品[E]应在此范围内。

必须同时作一份对照(control)或空白(blank)。对照试验除在反应前用煮沸或其他方法使酶变性失活外，空白试验除不加待测酶外，一切与样品试验相同。

酶活力虽由酶催化的化学反应速率确定，但并不直接用反应速率表示。

酶活力单位的量纲是两