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第六节纤维蛋白和膜蛋白构象;(一)角蛋白（keratin）:

?-角蛋白,β-角蛋白,羽毛角蛋白,无定形角蛋白

1.?-角蛋白：头发角蛋白

构成：

?-helix(0.45nm)?原纤维(2nm)

?微纤维(8nm)?大纤维(200nm)

特性:

a有较强的伸缩性，在热水或

碱溶液中可伸展为β-sheet

b水不溶性(含大量的疏水aa)

c韧性，多螺旋结构紧密;2.β-角蛋白:;(二)弹性蛋白（elastin）:;

弹性蛋白的网状结构：;(三)胶原蛋白（collagen):

1.特征：

存在：皮肤、软骨、肌腱等。水解后为明胶

至少有5种?链，形成19种胶原，具有不同的化学结构及免疫学特性。Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅴ及Ⅺ型胶原为有横纹的纤维形胶原。Ⅰ型（2?1+?2），韧性强度超过钢筋。

分子量：胶原?链分子量都在~100,000;~1000aa/肽链

每分子长3000A°、15A°厚，长棒状分子

结构特征：含三股胶原螺旋，96%符合(Gly-X-Y)n

维持力：螺旋间氢键、链间范德华力以及链间共价交联

（存在Lys和Hyl间醇醛交联或吡啶啉结构，二硫键） ;3合成部位：

胶原蛋白前体在粗面内质网上合成，并在形成三股螺旋之前于内质网腔中进行羟基化修饰。

Pro残基的羟化反应是在与膜结合的脯氨酰-4羟化酶及脯氨酰-3羟化酶的催化下进行的。VC是这两种酶所必需的辅因子。VC缺乏导致胶原的羟化反应不能充分进行，不能形成正常的胶原纤维。导致血管、肌腱、皮肤变脆，易出血，称为坏血病。

年龄增长，氧化反应加剧，胶原蛋白交联程度过大，韧性降低，脆性增加，易断裂，产生皱纹。;二膜蛋白结构:

膜蛋白：各种与生物膜相关连的蛋白

(一)膜蛋白的分类：

1.外周蛋白:

位于膜表面或通过其它蛋白和膜相连的蛋白。与膜结合松散，一般是水溶性的

结合力：与脂双层表面通过静电力、氢键或范德华力结合，改变离子强度或加入金属螯合剂可达到分离

如：红细胞血影收缩蛋白，藻胆蛋白，cytC等;;2内在蛋白:;①人红细胞血型糖蛋白（glycophorin)

位于人红细胞膜表面的糖蛋白，富含

带负电的唾液酸。有A、B、C、D4种，

B、C、D在红细胞中含量较少

A型由131aa构成：

N-端：70aa，在细胞膜外，结合约

16个糖链，约100个糖残基，

决定血型

中部：20aa残基构成一个跨膜

?-螺旋棒，固定蛋白

C-端：41aa残基，亲水，在细胞膜内

;②细菌视红素（菌紫质）

（bacteriorhodopsin）:

有色蛋白（247aa的单肽链

–Lys216-?-NH-视黄醛），

是一个光驱动的跨膜质子泵，

可参与ATP合成

分子量26,000，C-端在细胞

质侧，N-端在细胞外侧

肽链共形成7个跨膜?-helix，螺旋之间以亲水性短链连接。每个螺旋3.5nm长，与膜同高，相隔1nm围成桶状

大部分为疏水基位于桶外侧；少数亲水基在桶内侧，功能一是形成内部氢键及盐桥，固定桶的结构，二是作为质子通道;③E.coli麦芽糖膜孔道蛋白（maltoporin，LamB）

β-折叠膜蛋白主要存在于

细菌细胞膜、线粒体等

参与麦芽糖或其糊精出入

E.coli细胞膜的运输

以三聚体形式存在于膜上，

每单体为421aa构成的肽链，

形成18-股反平行β-折叠桶

相邻折叠片之间以回环或

β-转角连接

N-端和C-端都在细胞内侧

β-转角在胞内侧的桶边;

长回环在细胞外侧;;3.脂锚定蛋白:;

1）硫醚连接的异戊二烯基锚钩：

Pr-C-末端-Cys-聚异戊二烯基-膜

如：酵母交配因子等;(二)内在膜蛋白和膜脂间的相互作用;3膜蛋白结合对膜脂的作用;第七节蛋白质的三级结构;;三球形蛋白分子的装配原则

(1)手性效应（chiraleffect）

(2)内部疏水性:

疏水基朝内，亲水基朝外，分子内部形成疏水内核，疏水表面尽可能减小；要求蛋白有双层或以上的结构(β-sheet)

(3)无k