第02章蛋白质2ppt课件.pptxVIP

第二章蛋白质化学;蛋白质的四级结构;蛋白质的结构具有多种结构层次，包括一级结构和空间结构，空间结构又称为构象。空间结构包括二级结构、三级结构和四级结构。在二级与三级之间还存在超二级结构和结构域这两个结构层次。;一、蛋白质的一级结构;;氨基酸借肽键连成长链，称为肽链（peptide），肽链两端有自由-NH2和-COOH，自由-NH2端称为N-末端（氨基末端），自由-COOH端称为C-末端（羧基末端）；

构成肽链的氨基酸已残缺不全，称为氨基酸残基；

肽链中的氨基酸的排列顺序，一般-NH2端开始，由N指向C，即多肽链有方向性，N端为头，C端为尾。;;4）肽链空间构象的基本结构单位为肽平面或肽单位。所谓的肽平面是指肽链中从一个Cα原子到另一个Cα原子之间的结构，共包含6个原子（Cα、C、O、N、H、Cα），它们在空间共处于同一个平面。;;;;构型：手性碳原子所连接的四个不同的原??或原子团在空间的两种不同的排布方式：即D型和L型。构型的改变涉及共价键的破坏和形成，与氢键无关。

构象：由几个碳原子组成的分子,因一些单键的旋转而形成的不同碳原子上各取代基团或原子的空间排列。构象的改变不涉及共价键的破坏，仅是单键的旋转,但与氢键及其它次级键的破坏形成有关。;(二)蛋白质的构象变化的分子基础

????1.维持蛋白质三维结构的作用力(重点)——次级键

??????氢键、疏水作用、离子键、范德华力、配位键

???2.构象变化还与肽平面有关

(三)蛋白质二级结构(重点)：蛋白质主链某些肽段，借助氢键沿着某个轴盘绕折叠，形成有周期性的构象

主要有：α-螺旋(α-helix)，β-折叠(β-pleateclsheet)，β-转角(β-turn)，无规则卷曲(nonregularcoil)。本课主要介绍α-螺旋和β-折叠。;1、α-螺旋(α-helix);α-螺旋结构要点(重点)：

每个AA残基的-NH和位于其前面第四个aa残基的C=O形成氢键

绕中心轴螺旋，每圈周期3.6aa，0.54nm。

100o/aa，0.15nm/aa

残基侧链向外做辐射状排列

大多位右手，也有左手(极少)

遇到Pro时，自然中断形成的一个结节(kink)。;§2.3蛋白质的结构;PaulingandCoreywiththeirmodelofthealphahelix,1951.;;2、β-折叠(β-pleatedsheet):若干条肽链或一条肽链的若干肽段通过氢键结合形成的平行或反平行锯齿状片层结构。;β-折叠结构要点特征(重点)：

主链平行或反平行的方式排列在一起，依赖-C=O和-NH形成氢键

?构象呈锯齿状排列

?氢键垂直于中心轴

?R基团交替位于片层的上，下方。侧链向外，形成疏水环境。;3、超二级结构(重点)(supersecondarystructure)：

蛋白质中几个相邻的（不一定是一级结构上邻近的）二级结构单位组合在一起，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体;a;C;4、结构域(重点)（structuraldomain）：在二级结构基础上，多肽链进一步卷曲折叠形成点一个相对独立，近似球形的组装体。;§2.3蛋白质的结构;§2.3蛋白质的结构;三、蛋白质的三级结构(重点);;;三级结构是就一条肽链的整体而言的。

四级结构是多条肽链结合形成的构象，并不是每一个蛋白质都有四级结构，只有一条肽链的蛋白质没有四级结构(如肌红蛋白就是一个没有四级结构的单肽链蛋白质)。;六、蛋白质结构与功能的关系;;;;;;变性:在蛋白质变性剂（如8mol/L的尿素）和一些还原剂（如巯基乙醇）存在下，酶分子中的二硫键全部被还原，酶的空间结构破坏，肽链完全伸展，酶的催化活性完全丧失。

复性:当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。

这个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。;蛋白质经激活之后才能形成正确的高级结构，形成有功能的活性蛋白;中间切去33aa