抗体抗原简单介绍.ppt

独特型为每一种特异性Ig可变区上的抗原特异性。不同抗体形成细胞克隆所产生的IgV区具有不同的抗原性,这是由于可变区尤其是超变区的氨基酸组成、排列和构型所决定的;在单一个体内所存在的独特型数量相当大，可达107以上;独特型的抗原决定簇称为独特位，可在异种、同种异体及自身体内诱产生相应的抗体，称为抗独特型抗体（antiidiotypicantibody,aId）独特型和抗独型抗体在复杂的免疫调节中占有得要地位。也称抗原决定簇，是指存在于抗原物质表面的能够决定抗原特异性的特殊化学基团。抗原可以通过表面抗原决定簇于相应的淋巴细胞表面抗原受体结合而激发免疫应答，当然也可以和相应抗体和/或致敏淋巴细胞特异性结合而发生免疫反应。免疫应答过程中，T、B细胞往往识别抗原分子上的不同表位。即T细胞表位和B细胞表位。01T细胞表位仅能识别约10~20个氨基酸左右的小分子多肽。此类表位一般并不位于抗原分子表面，须由抗原呈递细胞将抗原加工处理为小分子多肽并与MHC分子结合，然后才能被TCR（抗原受体）识别。由于T细胞仅能识别经加工处理的表位，故一般不识别天然抗原的构象型表位。02B细胞表位或抗体能与未经抗原呈递细胞加工的抗原发生反应，其识别的靶结构主要是位于抗原分子表面的表位。03抗体（antibody，Ab)指抗原刺激机体免疫系统中的B细胞增殖分化为浆细胞后所产生的一种糖蛋白，主要存在于血清等体液中，能与相应抗原特异性地结合，具有免疫功能。抗体与免疫球蛋白是不同的概念免疫球蛋白（immunoglobulin,Ig）指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。Ig有分泌（具有抗体的免疫功能）和膜结合型（构成B细胞的抗原受体）。抗体是免疫球蛋白，但免疫球蛋白不全是抗体。血清蛋白根据电泳可分为：白蛋白，α,β,γ球蛋白，抗体分布在α,β,γ球蛋白的区域，但主要分布在γ球蛋白区域。抗体的单体结构基本相似。是由二硫键连接的4条肽链构成的对称分子，包括2条相同重链及轻链。重链之间和轻链之间以二硫链相连，整个Ig分子单体呈“Y”型。通过对H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其N-末端序列变化很大，称此区为可变区（V），而C-末端氨基酸则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区（C区）。可变区恒定区功能区Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功能区，每一功能区约由110个氨基酸组成。在功能区中氨基酸序列具有高度同源性。L链可变区（VL）L链恒定区（CL）IgG、IgA和IgD的H链有4个功能区：1个可变区(VH)3个恒定区(CH1、CH2和CH3)IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合位点，可启动补体活化经典途径；IgG借助CH2部分可通过胎盘；铰链区不是一个独立的功能区，位于CH1与CH2之间；包括H链间二硫键，该区富含脯氨酸，不形成α-螺旋；当抗体与抗原结合时，铰链区发生扭曲，使抗体分子的2个抗原结合点更好地与2个抗原决定簇发生互补。由于CH2和CH3构型变化,显示出活化补体、结合组织细胞等生物学活性.J链（joiningchain）存在于二聚体分泌型IgA和五聚体IgM中;酸性糖蛋白,分子量约15kD,含有8个半胱氨酸残基,以二硫键连接到μ链或α链的羧基端的半胱氨酸。可能对Ig二聚体、五聚体或多聚体的组成及在体内转运具有一定的作用。SC的存在对于抵抗外分泌液中的蛋白水解酶的降解具有重要作用.称分泌片（secretorypiece,SP）1.木瓜蛋白酶的水解片段裂解片段：共裂解为3个片段：Porter等最早用木瓜蛋白酶(papain)水解兔IgG，从而获知了Ig四肽链的基本结构和功能。裂解部位：IgG铰链区H链链间二硫键近N端侧切断。每个Fab段由1条完整的L链和1条约为1/2的H链组成Fab段可结合抗原，但表现为单价,不能形成凝集或沉淀反应.个Fab段（抗原结合段，fragmentofantigenbinding）分子量为54kD。Fab中约1/2H链部分称为Fd段，约含225个氨基酸残基，包括VH、CH1和部分铰链区。12345由两条约1/2的H链所组成;分子量约50kD;Ig在异种间免疫所具有的抗原性主要存在于Fc段。个Fc段（可结晶段，fragmentcrystallizable）2.胃蛋白酶的水解片段Nisonoff等最早用胃蛋白酶(pepsin)裂解免疫球蛋白;裂解部位：铰链区H链链间二硫键近C端切断。裂解片段：包括VH、VH1和铰链区;F(ab’)2具有双价抗体活性，与抗原结合可发生凝集和沉淀反应;但不具备固定补体以及与细胞膜表面Fc