《酶的作用和本质》课件.pptVIP

**********************酶的作用和本质酶是生物催化剂，在生命活动中扮演着至关重要的角色。酶能够加速生物化学反应，但不改变反应的平衡常数。引言：什么是酶?11.生物催化剂酶是生物体内具有催化作用的有机物，它可以加速生物化学反应的速度，但不改变反应的平衡常数。22.高效催化酶的催化效率比无机催化剂高得多，通常可以将反应速度提高百万倍甚至更高。33.专一性每种酶只催化一种或一类特定的反应，例如蛋白酶只催化蛋白质水解反应，淀粉酶只催化淀粉水解反应。44.温和条件酶在温和的条件下（常温常压、近中性pH）就能发挥催化作用，而无机催化剂往往需要高温高压等苛刻的条件。酶在生命活动中的作用催化代谢反应酶加速生物体内所有化学反应，如消化、能量代谢、合成等。维持生命活动酶参与从细胞生长到器官功能的各个过程，保证生物体正常运转。调节生命活动酶活性受多种因素影响，并通过调节影响代谢速率，适应外界变化。酶的分类氧化还原酶催化氧化还原反应。转移酶催化基团从一个分子转移到另一个分子。水解酶催化水解反应。裂解酶催化断裂化学键，但不涉及水解。酶的来源与提取1生物体来源酶主要存在于各种生物体中，包括动物、植物、微生物等。2提取方法酶的提取方法多种多样，例如破碎细胞、超声波提取、酶解等。3纯化步骤提取后的酶液需要进行纯化，去除杂质，获得纯度更高的酶制剂。酶的命名和编号命名酶的命名通常以其催化的反应或底物命名，并添加“酶”字，如蛋白酶、淀粉酶等。编号为了更好地规范酶的命名和分类，国际酶学委员会制定了统一的酶编号系统，每个酶都有一个独特的四位数字编号。酶的结构特点酶是蛋白质，其结构决定了其功能。大多数酶具有特定的三维结构，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。酶的活性部位是其催化反应的关键区域。活性部位通常由氨基酸残基组成，这些残基通过相互作用，形成一个三维结构，可以与底物结合并催化反应。酶的催化机理1酶-底物结合酶与底物通过非共价键结合形成酶-底物复合物2过渡态稳定酶降低反应活化能，稳定过渡态结构3产物生成酶催化底物转化为产物，并从酶上解离酶的催化机理涉及酶与底物的相互作用，降低反应活化能，稳定过渡态结构，最终促进反应进行。这使得酶能够在温和条件下高效催化生物反应。影响酶活性的因素温度温度过高，酶会失活。最佳温度下，酶活性最高。pH值每种酶都有其最适pH值，在该值下活性最高。基质浓度在一定范围内，酶活性随基质浓度增加而升高，直到饱和。酶浓度在一定范围内，酶活性与酶浓度成正比，但当酶浓度过高时，活性不再增加。温度因素温度酶活性低温酶活性降低最适温度酶活性最高高温酶活性降低，甚至失活温度影响酶的活性，每个酶都有其最适温度，在这个温度下酶活性最高。温度过低或过高都会降低酶活性，甚至使酶失活。pH值因素酶的活性受pH值影响，每个酶都有最适pH值，在这个pH值下活性最高。pH值偏离最适值，酶活性下降。例如，胃蛋白酶的最适pH值为2，而在碱性环境中活性会降低。胰蛋白酶的最适pH值为8，在酸性环境中活性会降低。这是因为pH值会影响酶的结构，进而影响酶的活性。当pH值发生变化时，酶的构象会发生改变，导致活性中心发生改变，从而降低酶的活性。基质浓度因素在一定范围内，酶活性随基质浓度的增加而升高。当基质浓度很高时，酶的活性达到最大值，此时酶的活性中心几乎全部被基质占据，继续增加基质浓度，酶活性不再增加。酶浓度因素酶浓度反应速率较低较慢升高加快过高减缓在一定的基质浓度下，酶浓度越高，反应速率越快。当酶浓度达到一定程度后，反应速率不再增加。酶的抑制竞争性抑制抑制剂与底物竞争酶的活性部位，阻碍底物与酶结合。非竞争性抑制抑制剂与酶或酶-底物复合物结合，改变酶的构象，降低酶活性。竞争性抑制竞争性抑制剂结构类似底物，与酶活性中心结合，阻碍底物与酶结合。抑制程度随抑制剂浓度增加而增加，随底物浓度增加而减弱。应用药物开发中抑制特定酶的活性，治疗疾病。非竞争性抑制1抑制剂结合位点非竞争性抑制剂不与酶的活性位点结合，而是结合到酶的其他位点，改变酶的构象，降低酶的活性。2影响酶活性这种抑制方式会导致酶的Vmax降低，但Km值保持不变。3典型例子重金属离子如汞离子、银离子等，会与酶的巯基(-SH)结合，使其失活。失活温度高温会导致酶蛋白结构发生不可逆变化，失去活性。pH值极端pH值会破坏酶的活性部位，导致酶失活。化学物质一些重金属离子、有机溶剂、氧化剂等会破坏酶的结构，使其失活。辐射强