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面筋蛋白质中含有的化学键1氢键:水吸收能力强,有粘性。2谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸3非极性氨基酸:使蛋白相互聚集、有粘弹性,与脂肪有效结合。4二硫键:使面团坚韧。5表面性质乳化性质EmulsifyingProperties起泡性质FoamingProperties蛋白质与风味物质结合六、食品中的蛋白质5、鸡蛋蛋白质组分固形物%蛋白%脂类%蛋清11.19.7-10.60.03蛋黄52.3-53.515.7-16.631.8-35.5全蛋25-26.512.8-13.410.5-11.85、鸡蛋蛋白质蛋黄的乳化能力起乳化作用的组分:磷脂、脂蛋白应用:蛋黄酱、蛋糕、色拉调味料蛋清的起泡能力蛋清中可溶性蛋白质(如球蛋白G1、G2、G3…)是一种表面活性剂。应用:制蛋糕、蛋卷、蛋白酥皮卷。六、食品中的蛋白质6、大豆蛋白质大豆含蛋白质40%,是优良的植物蛋白质。按溶解性,分为:清蛋白(10%)球蛋白(90%)时沉淀六、食品中的蛋白质第三节蛋白质的变性概念天然蛋白质分子在酸、碱、热、盐等情况下发生次级键的断裂或重组,引起pro构象改变。这一过程称为变性。变性涉及二、三、四级结构的变化。变性对性质的影响溶解度降低(疏水基团暴露)改变水合性质易被酶水解粘度增大不能结晶生物活性丧失(酶、激素、毒素、抗体…)020103050604STEP3STEP2STEP1加热:最为常见,45-50℃开始变性,55℃进行较快;低温的变性在次级键上发生,高温(70-80℃以上)二硫键断裂,不可逆。Pro对热变性的敏感性取决于许多因素:pro性质、浓度、水分活度、pH值、离子强度、种类等。物理变性二、变性因素干燥:pro大量脱水可变性,风干易氧化。低温:使某些pro发生冻结变性。因其保护性水膜脱去,分子间相互连接。蛋白质与水的结合状态改变,改变维持蛋白质构象的力;水保护层被破坏;水结冰使盐浓度升高。二、变性因素(一)物理变性(一)物理变性机械处理:加工中机械处理如揉捏或滚压,搅拌等产生剪切力——可使蛋白质变性。液压:可产生变性效应。二、变性因素主要是反复拉伸使pro的α—螺旋破坏,导致网状结构改变。一般在25℃下要求100~1200MPa。因为pro分子有一定结构上的空间,空间大的球蛋白易被压缩而变性,而空间小的纤维蛋白不易因液压而变性。辐射:紫外线、γ-射线、其他电离射线辐射。界面:在蛋白质与水和空气、水和非水溶液、水和固相界面上吸附作用时,可以发生不可逆变性。引起的变化有构象上的,也有氨基酸链间二硫键的。前者可逆,后者不可逆。远界面分子的扩散引起,导致氢键断裂,微结构伸展等。(一)物理变性化学变性酸或碱:在pH4-10范围内多数pro稳定,但酸或碱都引起pro分子变性。在极端pH值时,蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥作用,促使蛋白质分子的构象发生变化。金属或盐:盐离子在低浓度时对pro有稳定作用,高浓度时盐对pro有变性作用。过渡金属如Cu、Fe、Ag等易与pro发生作用。通过改变蛋白分子的表面性质、改变蛋白分子自身的结构状态而使蛋白变性。有机化合物:某些有机物使pro变性,断裂pro的氢键,如尿素、胍基。0102极性溶剂:改变介质(水)的介电常数改变静电力。非极性溶剂:穿透疏水区,打断疏水作用。有机溶剂如表面活性剂十二烷基硫酸钠(SDS)表面活性剂:打断疏水相互作用,导致蛋白质展开。(二)化学变性01在食品加工、贮藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中性能的那些蛋白质的物理、化学性质。水化性质、表面性质、结构性质、感观性质02蛋白质的功能性质:第四节蛋白质的功能性质其他成分蛋白质相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构糖脂肪构成食品品质贡献多大?蛋白质功能性质
FunctionalPropertiesofProteins蛋白质功能性质表面性质结构性质水化性质010203蛋白质与H2O的作用(P-H2O)与水可形成氢键及疏水作用,离子—偶极作用水化性质结合过程化合水和邻近水多分子层水进一步水化A.非水合蛋白质B.带电基团的最初水合C.在接近极性和带电部位形成水簇D.在极性表面完成水合E.非极性小区域的水合完成单分子层覆盖F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥G.完成流体动力学水合影响因素浓度:浓度高水合力强。pH值:
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