别构酶同工酶诱导酶食工.pptVIP

关于别构蛋白、别构效应别构蛋白——调节蛋白；除活性部位还有其他结合部位（别构部位）；具有别构效应；一般都是寡聚蛋白；亚基都有活性部位或别构部位（调节部位）。别构蛋白+配基生物活性改变。别构酶前言——回顾别构酶（变构酶）别构酶12别构酶：一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。定义及结构特点调节部位：控制别构酶的催化反应的速率结构特点：寡聚蛋白，两个或多个亚基活性部位：底物的结合与催化别构酶的特点：别构酶分子上除了活性中心外，还有调节中心。这两个中心处在酶蛋白的不同部位，有的在不同的亚基上，有的在同一亚基上。别构酶的v-[S]的关系不符合米氏方程，所以其曲线不是双曲线型。已知的别构酶都是寡聚酶。别构酶别构酶别构效应酶的别构效应：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态。别构效应（变构效应）别构效应别构效应变构激活变构抑制（正协同效应）（负协同效应）调节物（效应物、效应子）⑴效应物：凡能使酶分子发生别构作用的物质。通常为小分子代谢物或辅因子。⑵负调节物（负效应物，别构抑制剂）降低或关闭酶的催化活性末端产物（反馈抑制）⑶正调节物（正效应物，别构激活剂）激活酶的活性底物分子（同位酶）同促效应：底物分子本身对别构酶的调节作用（补充知识）异促效应：非底物分子对别构酶的调节作用(激活和抑制)调节物苏氨酸脱水酶苏氨酸01异亮氨酸02反馈抑制Feedbackinhibition03调节物04别构模型变构调节图示（序变模型）（齐变模型）无活性构象有活性构象别构模型别构模型齐变模型：由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构象在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有同样的构象，或是T，或是R构象。序变模型：一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，以及使相邻亚基的构象发生很大的变化。该模式还假定，只有一个亚基对配体具有高的亲和性。别构模型别构酶的动力学特征动力学特征由同位酶给出的S型曲线正调节物、负调节物和无调节物对别构酶的影响动力学特征别构酶与米氏酶的动力学曲线比较动力学特征a--非调节酶b--正协同别构酶的S形曲线动力学特征生理意义别构酶具有重要的生理意义：底物浓度稍有降低，酶的活性明显下降，多酶体系催化的代谢通路可因此而被关闭；反之，底物浓度稍有升高，则酶活性迅速上升，代谢通路又被打开，因此可以快速调节细胞内底物浓度和代谢速度。补充知识返回一种配体与酶结合后，引起另一种配体对酶的亲和力发生改变。酶分子含有活性部位和调节部位。异促别构酶01一种配体与酶结合后，引起后续相同配体对酶的亲和力发生改变。酶分子的活性部位即是调节部位。同促别构酶02同工酶概念：同工酶是一类来自同一生物不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构，能催化相同反应，其分子结构有所不同的一组酶。同工酶催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。本质：同工酶的活性部位结构相同或类似。特点：一般是两种或两种以上的亚基寡聚酶。是多亚基蛋白，通常由四个以上的亚基构成。同工酶存在于机体的不同组织器官或个体发育的不同阶段。差异：同工酶的一级结构（指多肽中从N-端到C-端的氨基酸序列,包括二硫键的位置）上的差异由遗传特性所所决定，由于酶蛋白的编码基因不同，或是因为基因相同，但基因转录产mRNA或翻译产物加工过程不同。乳酸脱氢酶(lactatedehydrogenase，LDH)

乳酸丙酮酸还原型辅酶Ⅰ氧化型辅酶ⅠLDHLDH是1959年发现的第一个同工酶。由两种不同的结构基团编码成2种蛋白亚基，即骨骼肌型M（A）和心肌型H（B）亚基H型富含酸性氨基酸，而M型富含碱基氨基酸。由4个亚基聚合的四聚体，每个亚基的相对分子量约3.5×104，可以装配成五种四聚体，有五种同工酶：H4(LDH1)、H3M(LDH2)、H2M2(LDH3)、HM3(LDH4)、M4(LDH5)A4(LDH1）A3B（LDH2）A2B2（LDH3）AB3（LDH4）B4（LDH5）