第一章蛋白质的结构与功能鹤壁孔晓朵讲解.pptx

104;早在1938年瑞典科学家贝采利乌斯就预见到蛋白质在生命科学中的重要性，他建议命名蛋白质为Protein。Protein源自希腊字，意为第一、最初、首要，可见蛋白质的重要性。;生命活动的主要承担者——蛋白质;蛋白质是生命活动的物质基础;蛋白质的功能;蛋白质的功能;蛋白质的功能;第一章蛋白质结构与功能;TheMolecularComponentofProtein;一、蛋白质的元素组成;蛋白质的含氮量十分接近，约16%;三聚氰胺(C3H6N6);大头娃娃;想一想:哪些食品富含蛋白质?;蛋白质营养不良及营养状况评价

蛋白质—能量营养不良成人蛋白质摄入不足可引起体力下降、浮肿、抗病力减弱等。;WHO推荐摄入量：成人摄入约30g/d蛋白质就可满足正常成年人机体需要，我国推荐摄入量:摄入80g/d蛋白质为宜。

反映蛋白质营养水平的指标

血清白蛋白(正常值为35～50g/L)，血清运铁蛋白(正常值为2.2～4.0g/L)

蛋白质互补：大力提倡我国各类人群增加牛奶和大豆及其制品的消费。;二、组成蛋白质的基本单位——氨基酸;必需氨基酸：人体细胞不能合成的，必须从外界环境中直接获取的氨基酸，共8种。;α碳原子上都有一个α-氨基和一个α-羧基

∴它们都属于α-氨基酸。;非极性脂肪族氨基酸(7种)

极性中性氨基酸(8种)

3.酸性氨基酸(2种)

4.碱性氨基酸(3种);无异构;芳香族;含羧基;非极性脂肪族氨基酸(6种)

极性中性侧链氨基酸(6种)

芳香族氨基酸(3种)

4.酸性氨基酸(2种)

5.碱性氨基酸(3种);2.蛋白质的基本单位是

A．L-α-氨基酸

B．D-α-氨基酸

C．L-β-氨基酸

D．D-β-氨基酸;三、氨基酸的理化性质;;2.紫外吸收;3.茚三酮反应;扩展：氨基酸的用途;三、蛋白质分子中氨基酸的连接方式;肽：由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。;*多肽是链状化合物，故又称多肽链;N端;（二）生物活性肽;GSH的功能;多肽类激素;第二节蛋白质的分子结构;蛋白质结构的分级;定义:多肽链中氨基酸从N-端至C-端的排列顺序。;维持蛋白质一级结构的主要化学键:

主要是肽键，另外还有二硫键;二、蛋白质的二级结构;蛋白质二级结构的主要形式;?-螺旋：多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的右手螺旋结构。;特点：;角蛋白Keratin;卷发的生化原理;（二）?-折叠;β-折叠：平行式和反平行式;?-折叠结构;α-螺旋和?-折叠结构比较;（四）?-转角和无规卷曲;无规则卷曲结构;;模体(motif)：二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。;三、蛋白质的三级结构;维持三级结构的化学键;二硫键;四、蛋白质的四级结构;含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没有生物学功能，只有完整的四级结构才有生物学功能。;血红蛋白的一、二、三、四级结构;小结蛋白质的结构层次;小结;第三节蛋白质结构与功能的关系;一、蛋白质一级结构与功能的关系;;;2.蛋白质的功能与一级结构中“关键”部位的氨基酸残基有关;细胞色素C

作用：传递电子，即Fe3++e--------Fe2+

已测定的近百种生物的细胞色素C的氨基酸顺序，发现由于种属遗传差异，其一级结构有较大的不同。?

但有35个不变aa残基，对维持细胞色素C的分子构象和传递电子的功能是必需的。?;物种关系越近，可变残基的差异越小

物种关系越远，可变残基的差异越大;镰刀形贫血;镰刀形红细胞贫血;由于val上的非极性基团与相邻非极性基团间在疏水力作用下相互靠拢，并引发所在链扭曲为束状，整个蛋白质由球状变为镰刀形，与氧结合功能丧失，导致病人窒息甚至死亡。;（一)一级结构与功能的关系;二、蛋白质空间结构与功能的关系;（二）血红蛋白构象改变引起功能变化;松弛态（relaxedstate）

易与O2结合;协同效应;;（三）蛋白质构象改变可导致构象疾病;疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一组人和动物神经退行性病变。

正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。

PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成为富含β-折叠的PrPsc，从而致病。;二、蛋白质空间结构与功能的关系;蛋白质结构与功能的关系小结;蛋白质的分子结构

一级结构;第四节蛋白质的理化性质;一、理化性质;（一）蛋白质的两性解离;;等电