生物氧化还原反应.ppt

*第三节铁蛋白（贮铁）与铁传递蛋白（运送铁）为非血红素铁蛋白，不含血红素辅基，但含铁，在这一类蛋白质中，铁有多种存在形式，按生理功能的不同，将非血红素铁蛋白分成如下几类：（四类）第63页，共107页，星期日，2025年，2月5日*表5—6一些非血红素蛋白的生理功能非血红素铁蛋白生理功能来源铁蛋白铁传递蛋白卵清铁传递蛋白乳铁传递蛋白贮存、输送铁动物组织血清卵清乳红氧还蛋白铁氧还蛋白肾上腺皮质铁氧还蛋白传递电子细菌叶绿体、细菌肾上腺皮质蚯蚓血红蛋白载氧蚯蚓、星虫顺乌头酸酶邻苯二酚双加氧酶氢酶催化动植物细菌细菌、藻类第64页，共107页，星期日，2025年，2月5日*一、铁蛋白主要存在与动物脾脏、肝脏和骨髓中，在植物叶绿体及某些细菌中也发现有铁蛋白。主要功能为贮存铁。铁蛋白以Fe（Ⅲ）离子的微团为核心，微团的组织成分大致是[（FeOOH）8（FeO?PO3H2）]微团中有2000~4000个铁离子，外围被24个相同亚单位组成的脱铁铁蛋白包围着。第65页，共107页，星期日，2025年，2月5日*铁贮存：Fe2+-eFe3+nFe3++脱铁铁蛋白铁蛋白铁释放：铁蛋白+ne脱铁铁蛋白+nFe2+[O]第66页，共107页，星期日，2025年，2月5日*二.铁传递蛋白存在：动物体和细胞中；功能：运送Fe（Ⅲ）；组成：金属糖蛋白；1945年首次在人血清中发现。第67页，共107页，星期日，2025年，2月5日*存在：主要血清中。铁传递蛋白为金属糖蛋白，不同动物的铁传递蛋白，其氨基酸组成和糖含量不同。相对分子量是67000~74000，人血清铁传递蛋白是由一条含676个氨基酸残基的肽链和两条相同的糖支链组成，主要功能是运送铁（Ⅲ）离子。第68页，共107页，星期日，2025年，2月5日*铁传递蛋白的生理功能：主要是在体内运送Fe3+离子，铁传递蛋白存在两个结构域，（~600—700氨基酸残基，M~7万，2个相同糖支链），各有一个结合金属的部位，分别称为A位和B位，A位结合的铁主要运送到骨髓和胎盘，B位结合的铁主要运送到肝细胞、小肠粘摸和其它组织细胞。第69页，共107页，星期日，2025年，2月5日*食物和饮料中铁主要以Fe3+形式存在，需要在胃肠道内还原为Fe2+才能被十二指肠及空肠上段的粘膜细胞吸收。一部分从小肠进入血液的Fe2+，经铜蓝蛋白催化，转变为Fe3+，在CO2存在下与脱铁蛋白结合，然后随血液运送到骨髓细胞中，用于血红蛋白的合成，有些被送到各组织细胞中用于合成酶；其余被运送到肝、脾脏贮存起来。第70页，共107页，星期日，2025年，2月5日*Fe（Ⅲ）Fe（Ⅱ）血液Fe（Ⅲ）Fe（Ⅲ）+脱铁蛋白小肠、胃中还原十二指肠等粘摸[O]CO2脱铁蛋白（铁传递蛋白）{A部位B部位骨髓细胞（用于血红蛋白合成），或各组织用于合成酶肝脾脏（贮存Fe（Ⅲ））第71页，共107页，星期日，2025年，2月5日*第四节铁硫蛋白传递电子，参与生物体内各种氧化还原反应为一类含Fe—S发色团的非血红素铁蛋白，利用铁的可变价，进行电子传递作用。根据氧化还原反应中心的组成和结构，铁硫蛋白可分为三大类：1.Fe(Cys)4蛋白；2.Fe2S*2(Cys)4蛋白；3.Fe4S*4(Cys)4蛋白.(Cys-半胱氨酸)第72页，共107页，星期日，2025年，2月5日*1.Fe(Cys)4蛋白—红氧还蛋白以Fe(Cys)4为中心的蛋白呈红色，故称红氧还蛋白，主要存在于细菌中，分子量并不高：~6000，一般只含50~60个氨基酸残基，在肽链中，4个半胱氨酸的硫基硫配位。第73页，共107页，星期日，2025年，2月5日*图5—11为红氧还蛋白（产生小球菌）结构示意图。4个半胱氨酸的s与Fe配位Cys的6，9，38和41位s，第6，9，38和41位的半胱氨酸硫基硫与Fe（Ⅲ）配位功能：传递电子。图5—11为红氧还蛋白图5-12植物型铁氧还蛋白结构示意图第74页，共107页，星期日，2025年，2月5日*2.Fe2S*2(cys)4蛋白—植物