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蛋白质的结构与功能;基本组成单位——氨基酸(aminoacid,AA);氨基酸;氨基酸的分类;甘氨酸glycineGlyG5.97;色氨酸tryptophanTrpW5.89;天冬氨酸asparticacidAspD2.97;氨基酸注射液;肽与肽键);蛋白质的结构与功能;蛋白质的分类;蛋白质的结构与功能;蛋白质的分子结构包括:;蛋白质的二级结构;肽单元(peptideunit);常见的蛋白质二级结构;α-helix;β-pleatedsheet;蛋白质的三级结构;蛋白质的分子结构包括:;蛋白质的四级结构;;蛋白质的结构与功能;蛋白质的理化性质;蛋白质的两性电离及等电点;蛋白质的胶体性质;蛋白质的变性;蛋白质变性的应用:
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利用:低温保存酶、疫苗等,防止蛋白质变性。;蛋白质的复性;蛋白质的沉淀;蛋白质的吸收光谱及几种呈色反应;蛋白质的结构与功能;什么是蛋白质?;蛋白质;蛋白质的元素组成;蛋白质的结构与功能;蛋白质的一级结构与功能的关系;蛋白质的一级结构与功能的关系;蛋白质的一级结构与功能的关系;蛋白质的一级结构与功能的关系;;蛋白质的空间结构与功能的关系;T态和R态;蛋白质折叠病;蛋白质的结构与功能;蛋白质的分子结构;一级结构(primarystructure)
二级结构(secondarystructure)
三级结构(tertiarystructure)
四级结构(quaternarystructure);蛋白质的一级结构;核酸
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---概述;1.核酸的分类;2.核酸的分布;诱导契合假说;
只有那些能量较高,达到或超过一定水平的过渡态分子(活化分子)才有可能发生化学反应。
过渡态分子所具有的高出底物平均水平的能量称为活化能。
酶比一般催化剂能更有效地降低反应的活化能。;欲使反应速率加快,给予反应物活化能(如加热)或降低反应的活化能,均能使基态反应物转化为过渡态。
例如:过氧化氢分解为水和氧,无催化剂时,所需活化能为75.6kJ/mol,胶体钯作催化剂时需活化能49kJ/mol,用过氧化氢酶作催化剂时,活化能只需8.4kJ/mol,活化能由75.6kJ/mol降至8.4kJ/mol,反应速度增加百万倍以上。
;酶促反应活化能的改变;1、诱导契合假说;2、邻近效应与定向排列;酶能促使进入活性中心的各底物反应部位与酶的催化基团相互接近,并形成有利于反应的正确定向关系。
邻近效应与定向排列增加了底物的有效浓度,使分子间的反应变成类似于分子内的反应,从而提高反应速率。;3、多元催化;4、表面效应;酶的分子组成;;;;酶的概述;;;酶的活性中心;活性中心或称活性部位(activesite),指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。;酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。;;酶的命名及其与医学的关系;1.习惯命名法:根据所催化的底物命名;依据酶催化的反应性质命名。
缺点:常出现混乱,有些酶的名称不能说明酶促反应的本质。;根据酶催化的反应类型,将酶分为六大类:
(1)氧化还原酶类:常见的有脱氢酶、氧化酶、还原酶、过氧化物酶等。
(2)转移酶类:如甲基转移酶、氨基转移酶、乙酰转移酶等。
(3)水解酶类:如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等
(4)裂合酶类:如醛缩酶、柠檬酸合酶。
(5)异构酶类:如磷酸己糖异构酶。
(6)合成
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