生物化学 药本 第六章 酶.pptVIP

抗癌药物：氨甲喋呤5-氟尿嘧啶6-巯基嘌呤化疗后不良反应大？四氟叶酸脱氧胸苷酸嘌呤核苷酸2.非竟争性抑制酶可同时与底物及抑制剂结合，即底物和抑制剂没有竞争作用。酶与抑制剂结合后，还可与底物结合；酶与底物结合后，也可再结合抑制剂，但是三元的中间产物不能进一步分解为产物，所以酶活性降低。非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合。这类抑制作用不会因提高底物浓度而减弱当反应速度为最大反应速度一半时Km值的推导Km＝[S]∴Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。2＝Km+[S]VmaxVmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2Vmax,Km为一常数，Vmax[S]v=Km+[S]v和[S]成正比(1)当[S]??Km(2)当[S]??KmVmax[S]v=Km+[S]v=Vmax(3)当[S]=Km时Vmax[S]v=Km+[S]1v=Vmax2（二）米氏常数Km的意义和应用：a.不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数,只与酶的性质有关，而与其浓度无关。b.Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。C.一般情况下，1/Km可以近似地表示酶对底物的亲和力大小，1/Km愈大，表明亲和力愈大。（同一种酶有几种底物就有几个Km值，其中Km值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物）双倒数作图法-1/Km1/Vmax斜率=Km/Vmax1Km11???=??????+??VVmax[S]Vmax（三）米氏常数的求法二、pH的影响与最适pHpH值影响酶活力的原因有以下几点影响酶分子构象的稳定性。影响酶分子（包括辅因子）极性基团的解离状态，使其荷电性发生变化c.影响底物分子的解离状态酶反应速度最大时的溶液pH，称为酶的最适pH0酶活性pHpH对某些酶活性的影响胃蛋白酶淀粉酶胆碱酯酶246810三.温度的影响与最适温度温度对酶促反应速度的影响：a.一方面是温度升高,酶促反应速度加快(温度系数Q10：反应温度提高10?C，其反应速度与原来的反应速度之比。Q10多为1-2)。b.另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失，反应速度很快下降。使酶促反应速度达最大时的温度称为酶的最适温度。酶活性0.51.02.01.50102030405060温度oC温度对淀粉酶活性的影响温度应用当环境高于最适温度时，酶促反应速度随温度升高而减慢，如果超过80℃，大多数酶会不可逆地变性失活。——高温消毒低温可使酶活性降低，但并不破坏酶的结构，当温度回升后，酶活性又得以恢复。一些酶、活性蛋白质制剂——适宜温度保存以保持其活性。低温麻醉、冰冻干粉四、酶浓度的影响当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。关系式为：V=K3[E]0V[E]当[S][E]时，Vmax=k3[E]酶浓度对反应速度的影响五、激活剂的影响凡能提高酶活性的物质，都称为激活剂（1）无机离子：金属离子(K+Na+Mg2+Zn2+Fe2+Ca2+等阴离子(Cl-Br-)、氢离子（2）简单有机分子：某些还原剂、乙二胺四乙酸（EDTA）(3)具有蛋白质性质的大分子物质主要是激活酶原无活性的酶原有活性的酶激活作用激活作用的机制：

与酶分子中的氨基酸侧链基团结合，稳定酶催