酶（正常人体机能）.pptx

诱导契合假说;

只有那些能量较高，达到或超过一定水平的过渡态分子（活化分子）才有可能发生化学反应。

过渡态分子所具有的高出底物平均水平的能量称为活化能。

酶比一般催化剂能更有效地降低反应的活化能。;欲使反应速率加快，给予反应物活化能（如加热）或降低反应的活化能，均能使基态反应物转化为过渡态。

例如：过氧化氢分解为水和氧，无催化剂时，所需活化能为75.6kJ/mol，胶体钯作催化剂时需活化能49kJ/mol，用过氧化氢酶作催化剂时，活化能只需8.4kJ/mol，活化能由75.6kJ/mol降至8.4kJ/mol，反应速度增加百万倍以上。

;酶促反应活化能的改变;1、诱导契合假说;2、邻近效应与定向排列;酶能促使进入活性中心的各底物反应部位与酶的催化基团相互接近，并形成有利于反应的正确定向关系。

邻近效应与定向排列增加了底物的有效浓度，使分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。;3、多元催化;4、表面效应;酶的分子组成;;;;酶的概述;;;酶的活性中心;活性中心或称活性部位(activesite)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。;酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。;;酶的命名及其与医学的关系;1.习惯命名法：根据所催化的底物命名；依据酶催化的反应性质命名。

缺点：常出现混乱，有些酶的名称不能说明酶促反应的本质。;根据酶催化的反应类型，将酶分为六大类：

（1）氧化还原酶类：常见的有脱氢酶、氧化酶、还原酶、过氧化物酶等。

（2）转移酶类：如甲基转移酶、氨基转移酶、乙酰转移酶等。

（3）水解酶类：如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等

（4）裂合酶类：如醛缩酶、柠檬酸合酶。

（5）异构酶类：如磷酸己糖异构酶。

（6）合成酶类：如谷氨酰胺合成酶、谷胱甘肽合成酶。;1.酶与疾病的发生：;2.酶与疾病的诊断：;3.酶与疾病的治疗：;酶催化作用的特点;;;;与抑制剂的浓度、作用时间有关。;;酶活性变构调节;1、酶活性的调节方式;细胞根据内外环境的变化而调整细胞内代谢时，都是通过对关键酶的活性进行调节而实现的。

???键酶活性的调节分为两类：酶结构的调节（快速调节）和酶含量的调节（慢速调节），前者又包括变构调节和共价修饰两种方式。

;2、变构调节的概念:

体内一些代谢物可以与酶分子活性中心外的某些部位可逆地结合，使酶发生构象变化进而改变其催化活性，这种调节方式称为变构调节，也称为别构调节。

酶分子中这些结合部位称为变构部位或调节部位。受变构调节的酶称为变构酶或别构酶。导致变构调节的代谢物分子称为变构效应剂。;酶原;Zymogen;ActivationofZymogen;MeaningsofZymogenActivation;EssenceofZymogenActivation;ExampleofZymogenActivation;同工酶;Isoenzyme;ExampleofIsoenzyme;ExampleofIsoenzyme;ClinicalApplication;OtherApplication;不可逆抑制剂的影响;1、定义：能够有选择地使酶的活性降低或丧失，但不能使酶蛋白变性的物质。;举例1：重金属离子中毒

（重金属与含-SH基的酶共价键结合，使酶失去活性）;举例2：有机磷中毒（抑制胆碱酯酶活性）;;底物浓度的影响;在酶浓度和其他条件不变的情况下，底物浓度[S]对反应速度V的影响呈矩形双曲线。;（一）米曼氏方程;（二）Km的意义;非竞争和反竞争性抑制剂的影响;2.特点：

（1）抑制作用的强弱取决于抑制剂的浓度。

（2）抑制作用不能通过增加底物浓度减弱或消除。;1.定义：此种抑制作用不排斥酶（E）与底物（S）的结合，反而增加两者的亲和力，这与竞争抑制作用相反，故称为反竞争性抑制。;竞争性抑制剂的影响;1.定义：抑制剂与酶分子以非共价键结合，使酶活性降低或丧失，这类抑制剂能用透析或超滤的方法去除。;2.特点：

（1）抑制剂与底物化学结构相似，竞争同一酶的活性中心；

（2）抑制剂与酶活性中心结合以后，酶失去催化活性；

（3）增加底物浓度可减弱或解除抑制剂对酶的抑制作用。;磺胺类药物：竞争性的抑制二氢叶酸还原酶，最终引起细菌核酸合成障碍，达到抑菌效果。;酶浓度、温度、pH和激活剂的影响;在底物浓度足以使酶饱和的情况下，酶浓度越高，反应速度越快。;（1）最适温度：酶促反应速度达到最快时体系的温度。

（2）反应体系的温度低于最适温度时，温度每升高10℃，反应速度可加大1-2倍。

（3）酶的最适温度与反应时间有