生物化学 Chapter 5 蛋白质的三维结构.ppt

蚕丝水解后的混合氨基酸蚕丝丝素蛋白在一定条件下水解而成的游离氨基酸、二肽和三肽的混合物，由18种氨基酸组成，分子量平均为90。其中甘氨酸、丙氨酸和丝氨酸的含量最多，占氨基酸总量的80%以上。（1）甘氨酸有解毒作用，食用能降低血液中的胆固醇，对心血管病、癌症及人体衰老有一定预防作用。（2）丝氨酸有抗辐射、防止白血球减少、延缓皮肤老化和促进头发生长的作用。运动员服用丝氨酸即能使肌肉强化、增强耐力，又能很快恢复疲劳，增加体力。（3）亮氨酸能防止皮肤溃烂，促进伤口愈合。（4）丙氨酸在人体中有促进酒精代谢，有防止宿醉，保护肝脏的功能。3.Collagen明胶（gelatin）是胶原蛋白水解的产物，是一种可溶性的多肽混合物。（阿胶）胶原蛋白是糖蛋白，含有丰富的Gly和Pro，还有三种不常见的氨基酸；右手三股螺旋（?-肽链），其中每股链是左手螺旋；胶原蛋白广泛存在于腱、骨、软骨、牙、皮、血管等结缔组织中。肌动蛋白丝蛋白纤维状蛋白肌动蛋白细丝锁链素4.Elastin(弹性蛋白)存在于肺、韧带、血管（大动脉）中富含Gly,Ala,Val,Pro通过锁链素形成网状结构含有多种无规卷曲构象，使其具有弹性5.MyosinMusclefibril=myosin+actin肌动蛋白肌球蛋白肌球蛋白头部构象发生变化运动蛋白Chapter5蛋白质的三维结构一、研究蛋白质构象的方法二、维持蛋白质三维结构的作用力三、多肽主链折叠的空间限制四、蛋白质二级结构五、纤维状蛋白质六、超二级结构和结构域七、球状蛋白与三级结构八、膜蛋白的结构九、蛋白质折叠和结构预测十、亚基缔合和四级结构Section6Super-secondarystructureanddomain超二级结构：二级结构组合或二级结构串（1）??：超螺旋，存在七残基重复序列，非极性残基通过疏水作用形成疏水核心，带电残基位于超螺旋外侧；（2）???and?????（3）??：?发夹、?曲折、希腊钥匙拓扑结构.Super-secondarystructure(超二级结构)Structuraldomain结构域是球状蛋白的独立折叠单位；亚基功能域结构域之间可以通过铰链（肽链）连接；平行?折叠片的右手交叉连接；平行?桶；结构域类型：全?-结构；?，?-结构；全?-结构；富含金属或二硫键结构域己糖激酶催化反应前后的构象变化（诱导—镶嵌模型）A底物接近酶时B底物进入酶的活性中心由两个结构域构成一个功能域Section7GlobularproteinsandTertiarystructure全?-结构蛋白：反平行螺旋束（四螺旋束）和珠蛋白型?-螺旋蛋白；?，?-结构蛋白：平行?桶和马鞍形扭曲片；全?-结构蛋白：反平行?桶和反平行?片；富含金属或二硫键蛋白：如胰岛素、铁氧还蛋白等球状蛋白三维结构特征1）含有多种二级结构单元；2）具有明显的折叠层次；3）呈球状或椭球状；4）球内有疏水核心，表面暴露亲水侧链；5）表面有空穴（裂沟、凹槽或口袋）。细胞色素C溶菌酶核糖核酸酶三种球状蛋白Section8StructureofMembrane-boundproteins膜周边蛋白：往往与膜内在蛋白结合膜内在蛋白（P230-231）多肽段的膜内在蛋白往往形成物质跨膜转运的通道，如乳糖通道，麦芽糖通道等。脂锚定膜蛋白：可逆性脂锚定是真核细胞中控制信号传导途径的一个因素。四种类型的脂锚钩(lipidanchor)（P232图5-46）Cellmembraneandtransport脂锚定蛋白膜周边蛋白膜内在蛋白跨膜蛋白人血型糖蛋白如何根据跨膜蛋白计算膜厚？Section9Proteinfoldingandstructureprediction1.Proteindenaturation变性的因素：物理的和化学的因素变性剂：尿素、盐酸胍、SDS2.蛋白质变性的特征1）结构的变化：疏水侧链暴露；2）生物活性的丧失（生理活性）3）物理化学性质的改变：溶解度降低、粘度升高、扩散系数减小，旋光和紫外吸收变化；4）生物化学性质的改变：易于被蛋白酶水解。可逆性变性与不可逆性变性（失活）(如核糖核酸酶的可逆变性)Q:蛋白质变性后为什么容易凝聚沉降？蛋白变性沉降与在pI处沉降有何不同？3.蛋白质复性(Renaturation)变性：有序紧密无序松散