生化生物化学重点复习资料.docx

生物化学

第一章：糖的化学

1、糖的化学糖类是自然界存在的一大类具有多种化学结构和生物功能的大分子有机化合物。它由碳，氢，氧元素组成。一般把糖类看作是多羟基醛，或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。

第二章：脂类的化学

1、脂类是脂肪及类脂的总称。

2、化学结构：

第三章：维生素

1、维生素可分为脂溶性维生素和水溶性维生素。脂溶性维生素包括A，D，E，K种。水溶性维生素包括B族维生素和维生素C两类。

2、维生素D：体内的胆固醇经脱氢生成7-脱氢胆固醇，储存于皮下，在紫外线作用下再转变成维生素D3,是人体内维生素D的主要来源。

3、维生素B2：起传递氢的作用。可转变成FMN和FAD。

4、维生素PP：可转变为NAD。

5、维生素B6：是转氨酶的辅酶。

6、维生素B12催化同型半胱氨酸甲基化生成甲硫氨酸。同型半胱氨酸的堆积可造成高同型半胱氨酸血症。增加动脉硬化，血栓生成和高血压的危险性。从维生素B12缺乏而影响脂肪酸的正常合成。维生素B12缺乏。所致的神经系统疾病，就是由于脂肪酸的合成异常而影响了髓鞘质的转换。导致髓鞘质变性退化。出现进行性脱髓鞘等神经组织病变。（P59）

第四章:蛋白质的化学

1、氨基酸是蛋白质的基本组成单位。天然存在的氨基酸约300余种，但组成蛋白质的氨基酸仅有20种，称为基本氨基酸。

2通式：

3、各种基本氨基酸在结构上的共同特点：①组成蛋白质的基本氨基酸为a-氨基酸，但脯氨酸例外，为a-亚氨基酸。②不同的a-氨基酸，其R侧链不同。③除甘氨酸外，其他a-氨基酸的碳原子都是手性碳原子。可形成不同的构型，具有旋光性质。天然蛋白质中，基本氨基酸皆为L型。

4、氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点②紫外吸收性质③茚三铜反应。

5、氨基酸分析，常用的是自动氨基酸分析仪法。

6、自动氨基酸分析仪法的过程：eq\o\ac(○,1)通过酸水解破坏蛋白质的肽键。eq\o\ac(○,2)将水解的混合物与pH2经过钠型阳离子交换柱。eq\o\ac(○,3)分别用不同pH和离子强度的缓冲液洗脱。

7、蛋白质的一级结构：是指蛋白质分子从N端到C端的氨基酸排列顺序（N----C）。

8、氨基酸之间是通过肽键连接的。

9、肽键结构：

10、蛋白质的二级结构：常见的二级结构有a螺旋，β折叠，β转角，?环和卷曲等。

11、蛋白质的三级结构：这种一条多肽链中的所有原子或基团在三维空间的整体排布称为蛋白质三级结构。

12、蛋白质的四级结构：有两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相连，而形成更复杂的构象称为蛋白质四级结构。

13、亚基具有一，二，三级结构。一般由一条多肽链组成。

14、蛋白质分子的一级结构是形成空间构象的物质基础，是蛋白质的生物学功能的基础。

15、蛋白质的一级结构分析方法：eq\o\ac(○,1)氨基酸组成的分析（N末端氨基酸的分析方法：二硝基氟笨法，埃德曼降解法，氨肽酶法。C末端氨基酸的分析方法：肼解法，羧肽酶法。）eq\o\ac(○,2)大分子多肽氨基酸顺序的确定eq\o\ac(○,3)核酸推导法eq\o\ac(○,4)质谱法。

16、蛋白质的空间结构分析方法：核磁共振法。X射线晶体衍射法。激光拉曼光谱。荧光光谱法。红外光谱法。圆二色普法。生物信息学预测法。

17、蛋白质变性的本质：破坏共价键和二硫键，不会破坏肽键。

18、生物学活性的丧失是变性的主要表现。溶解度降低，结晶能力丧失，容易被水解。

19、蛋白质的沉淀反应方法：中性盐沉淀反应。有机溶剂沉淀反应。加热沉淀反应。重金属盐沉淀反应。生物碱试剂的沉淀反应。

20、蛋白质分离与纯化的方法：等电点沉淀。盐析沉淀。低温有机溶剂沉淀法。透析。超滤。凝胶过滤层析。密度梯度离心。电泳法。离子交换层析。高度特异性。可逆性

21、蛋白质吸收紫外线波长：280nm核酸吸收紫外线波长：260nm第六章酶

1、酶的化学本质为蛋白质或核酸，其中绝大多数酶是蛋白质或蛋白质与辅酶因子的复合体。2.影响酶促反应的因素：底物浓度的影响，酶浓度的影响，pH值的影响，温度的影响，激活剂的影响，抑制剂的影响。

第七章物质代谢与能量转换

1.呼吸链的主要组成:复合体I，复合体II，复合体III，复合体IV，功能辅基主要有：NAD,NADP,FMN,FAD,辅酶Q，铁硫蛋白，泛醌，血红素。

2.呼吸链的两条顺序:①NADH氧化呼吸链：NADH→复合体Ⅰ→辅酶Q→复合体Ⅲ→辅酶C→复合体Ⅳ→氧气。②琥珀酸氧化呼吸链:琥珀酸→复合体Ⅱ→辅酶Q→复合体Ⅲ→辅酶C→复合体Ⅳ→氧气

第八章糖的代谢

1.糖酵解先生成一分子的葡萄糖，再生成两分子的丙酮酸。

2.糖酵解有三个关键酶:己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1,丙酮酸激