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第六章酶Enzyme;目录;第一节酶是生物催化剂;有关酶的概念;酶在生命活动中的地位
;巴西罕见黑人家庭:5个孩子竟有3个患白化病;常用的治疗酶;酶的作用特点
(一)与一般催化剂的相同点
1.反应前后质与量不变,且用量少。
2.缩短到达平衡的时间,不改变平衡点。
3.只能催化本来进行的反应。
4.降低反应所需活化能。
;(二)与一般催化剂的不同点
1.高效比一般催化剂高106—1013倍
1mol/L过氧化氢酶1秒钟可分解105mol/L底物
1mol/L铁离子1秒钟可分解10-5mol/L底物
(75.4—48.9—8.4kJ/mol)
2.高度专一酶对催化的反应和反应物有严格的选择性
3.条件温和(酶易失活)引起蛋白质变性的因素都能使酶失活
4.活性能调节、控制
5.常需要辅助因子;二、酶作用的专一性
酶对底物和催化的反应有严格的选择性。
一种酶仅能作用于一种底物或结构上相似的一类物质,促进发生一定的化学反应。;(1)立体异构专一性:;(1)键专一:只要求合适的化学键,对键两端的基团并无严格要求。;绝对专一性有的酶对底物的化学结构要求非常严格,只作用于一种底物,不作用于其它任何物质。;三、酶的分类与命名;根据国际生化协会酶命名委员会的规定,每一个酶都用四个打点隔开的数字编号,编号前冠以EC(酶学委员会缩写),四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类及酶的顺序号,这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。;1.习惯命名
根据作用底物(S):淀粉酶蛋白酶
反应性质:脱氢酶转氨酶
两者结合:乳酸脱氢酶谷丙转氨酶
来源:胃蛋白酶木瓜蛋白酶
2.系统命名
命名原则
底物1:底物2反应性质酶
“L-乳酸:NAD+氧化还原酶”—乳酸脱氢酶
国际酶学委员会建议双命名法系统名
习惯名;第二节酶的化学本质、结构与功能;据酶分子组成分类;1.单体酶:
一条多肽链组成的酶,种类较少,多是催化水解反应的酶。分子量1.3万—3.5万。
2.寡聚酶:
由两个或两个以上的亚基组成的酶,分子量3.5万—几百万。相当数量的寡聚酶是调节酶。
3.多酶复合物:
功能相关的几个酶靠非共价键彼此嵌合而成的聚合体,所有反应依次连接,有利于一系列反应的连续进行。分子量几百万以上。;例:脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶;结合酶;二、酶蛋白的结构;;活性中心内的必需基团;1、底物结合部位
酶分子中与底物结合,使底物与酶的一定构象形成复合物的基团。
酶的结合基团决定酶反应的专一性。
;;辅助因子与酶蛋白结合的紧密程度;辅基(prostheticgroup)的概念
非蛋白质部分------酶蛋白
共价键
透析、超滤不能分离
;结合酶
(全酶);各部分在催化反应中的作用;金属离子
分类:(据结合程度不同)
1.金属酶:酶蛋白与金属离子结合紧密。主要是一些过渡金属离子。
2.金属激酶:金属离子与酶的结合一般较松散。在溶液中,酶与这类离子结合而被激活。主要是一些碱金属离子或碱土金属离子;(一)无机离子的作用;(二)小分子有机化合物的作用;;(三)蛋白质类辅酶;四、酶的结构与功能;(三)酶原的激活;酶原的激活——酶原必须在一定的条件下去掉一个或几个特殊的肽键,从而使酶的构象发生一定的变化,才有活性,这一过程称为酶原激活。
激活的本质或实质:
酶的活性中心形成或暴露的过程 ;酶原激活的机理;赖;酶原激活的生理意义;急性胰腺炎的发生,就是由于某些原因使胰蛋白酶原等在胰腺组织中被激活,引起胰腺组织自身消化的结果。;第三节酶的作用机制;1、锁钥学说(Fischer):;锁钥学说;2、诱导契合学说(koshland)
该学说认为酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的,而是在酶和底物结合的过程中,底物分子或酶分子,有时是两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的,这时催化基团的位置也正好在所催化底物键的断裂和即将生成键的适当位置。这个动态的辨认过程称为诱导契合。;诱导契合学说;酶与底物靠近;B.诱导契合;C.产物脱离;诱导契合学说;活化能:在一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能,单位为kJ/mol.;;二、中间产物学说(过渡态学说)
非酶促反应SP
酶促反应S+EESP+E
反应分两步走,活化能大大降低,因此反应容易进
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