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3、蛋白质的结构一级结构:又称为初级结构或化学结构,指蛋白质分子内氨基酸的排列顺序二级结构:指多肽链本身绕曲折叠成有规律的结构或构象。这种结构是以肽链内或肽链间的氢键来维持的。β-转角α-螺旋β-折叠自由回转0102030405三级结构:维持三级结构的作用力主要是一些次级键,包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。四级结构:具有三级结构的亚单位通过氢键、盐键、疏水键和范德华力等弱作用力聚合而成的特定构象。01维系蛋白质分子的一级结构:肽键、二硫键03维系蛋白质分子的三级结构:疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键02维系蛋白质分子的二级结构:氢键04维系蛋白质分子的四级结构:范德华力、盐键紫外吸收:280nm的紫外光下,有最大吸收峰。是由于肽链中酪氨酸和色氨酸的R-基团引起的。04变性:使其分子的空间结构改变,导致其理化性质、生物活性都发生改变。不发生一级结构的破坏;而主要发生氢键、疏水键的破坏。生物活性丧失,溶解度降低。化学因素有强酸、强碱、重金属离子、尿素、酒精、丙酮等;物理因素有加热震荡或搅拌、超声波、紫外线及X射线照射等。05胶体性质:布朗运动、丁达尔现象、不能通过半透膜;蛋白质颗粒比较稳定,不易沉淀01沉淀反应:破坏蛋白质的水膜及中和蛋白质的电荷出现沉淀现象。高浓度盐类(如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等,称为盐析),有机溶剂(如酒精、丙酮),重金属盐(如硝酸银、醋酸铅、三氯化铁等),某些酸类(如苦味酸、单宁酸等)。03两性电解质023、蛋白质的理化性质(6)变构作用:四级结构的变化呈色反应4、蛋白质的分类(1)蛋白质的化学分类:简单蛋白质和结合蛋白质(1)色蛋白:由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。(2)糖蛋白:由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。(3)脂蛋白:由简单蛋白与脂类结合而成。如血清?-,?-脂蛋白等。(4)核蛋白:由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。(5)色蛋白:由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。(6)磷蛋白:由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等(2)蛋白质的功能分类:结构蛋白和酶化学本质:04酶的结构特点:必需基团、活性中心(结合部位、催化部位)03酶的化学组成:单纯酶和结合酶02酶01(1)酶的催化作用降低活化能(2)中间产物学说S+EESE+P底物酶中间产物酶产物酶的作用机制(3)“钥匙—锁”学说和“诱导契合”学说使酶具有高催化效率的因素:邻近定向效应、“张力”和“形变”、酸碱催化、共价催化5、影响酶催化反应的因素(1)酶浓度的影响底物浓度的影响(3)pH值的影响温度的影响激活剂的影响能提高酶活性的物质即称为激活剂。按分子大小可分为3类:第一类为无机离子,如Mg2+是各种激酶的激活剂,Cl-能激活唾液α-淀粉酶;第二类为中等大小的有机化学物,一种是还原剂,如半胱氨酸、还原型谷胱甘肽等,另一种是金属螯合剂,能除去酶中重金属杂质,从而解除重金属对酶的抑制,如乙二氨四乙酸(EDAT);第三类为具有蛋白质性的大分子化合物,这类激活剂用于酶原激活,使无活性酶原变成有活性的酶。抑制剂的影响某些物质,不引起酶蛋白变性,但能使酶分子上某些必需基团发生变化,因而引起酶活力下降,甚至丧失。这种作用称为抑制作用,起抑制作用的物质称为抑制剂。1.酶的国际系统分类法(1)国际系统分类法分类原则国际生物化学联合会酶学委员会提出的酶的国际系统分类法的分类原则是:将所有已知顺按其催化的反应类型分为六大类,即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类,分别用1,2,3,4,5,6的编号来表示;根据底物分子中被作用的基团或键的性质,再将每一大类分为若干亚类,每一亚类又分为若干亚亚类;然后再把属于这一亚亚类的酶按顺序排好。这样就把已知的酶分门别类地排成一个表,称为酶表。每一种酶在这个表中的位置可用一个统一的编号来表示。每个编号由四个数字组成:如催化乳酸脱氢转变为丙酮酸的乳酸脱氢酶,编号为ECl.l.l.27。EC指国际酶学委员会的缩写;第一个1,代表该酶属于氧化还原酶类;第二个1,代表该酶属于氧化还原酶类中的第一亚类,催化醇的氧化;第三个1,代表该酶属于氧化还原酶类中第一亚类的第一亚亚类;第四个数字表明该酶在一定的亚亚类中的排号(2)六大酶类的特征①氧化还原酶:催化氧化还原反
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