生物化学蛋白质概论.pptVIP

第一章;;1951年Pauling采用X〔射〕线晶体衍射发现了蛋白质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。

1953年FrederickSanger完成胰岛素一级序列测定

1962年JohnKendrew和MaxPerutz确定了血红蛋白的四级结构。

20世纪90年代以后基因组方案。;第一节;一、什么是蛋白质?;1、蛋白质是生物体重要的组成成分

分布广——蛋白质分布广泛，几乎所有器官、组织都含有蛋白质；

含量高——蛋白质是生物体中含量最丰富的生物大分子。占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。;2、酶的生物催化作用;3、调控作用;4、运动与支持;5、参与运输贮存的作用;6、免疫保护作用;7、参与细胞间信息传递;有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、Se、I等。;各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。;第二节

;一、氨基酸的结构通式

;H;根本氨基酸中，除脯氨酸和甘氨酸外其余均属于L-α-氨基酸;非极性疏水性氨基酸

极性中性氨基酸

酸性氨基酸

碱性氨基酸;1、非极性疏水性氨基酸;2、极性中性氨基酸;——侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷。;4.碱性氨基酸;另外：;?半胱氨酸;1.紫外吸收;紫外分分光度法：

大多数蛋白质含有这三种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。;1.两性离子形式;2、两性解离和等电点;等电点(isoelectricpoint,pI)

在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，使该氨基酸分子上所带正负电荷相等，净电荷为零，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。;3、以丙氨酸为例计算等电点;;氨基酸等电点的计算;总结;五、显色反响

茚三酮反响：氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm。

Pro与茚三酮反响产物那么呈现黄色。

该反响可作为蛋白质定性、定量分析的根底。;第三节肽peptide;+;肽键(peptidebond)：是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键，本质为酰胺键。

氨基酸残基(residue):肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。;两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合那么形成三肽……

由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)

多肽链(polypeptidechain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。;N末端：多肽链中有自由氨基的一端

C末端：多肽链中有自由羧基的一端;N末端;二、几种生物活性肽;GSH过氧化物酶;体内许多激素属寡肽或多肽;第四节蛋白质的分类;第五节;蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起来的，具有特定分子结构的高分子化合物。

构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。蛋白质的构象通常由非共价键〔次级键〕来维系。;蛋白质的分子结构包括

一级结构(primarystructure)

二级结构(secondarystructure)

三级结构(tertiarystructure)

四级结构(quaternarystructure);定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。(包括蛋白质分子中所有的二硫键的位置〕

主要的维系键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。;蛋白质一级结构的测定;〔二〕氨基酸组成的分析;〔三〕N末端和C末端氨基酸残基的鉴定;氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反响

〔sanger反响〕;;氨基酸与苯异硫氰酯〔PITC〕的反响〔Edman反响〕;2、C末端分析;肼解法：此法是多肽链C-端氨基酸分析法;羧肽酶;〔四〕二硫键的断裂;〔五〕多肽链的裂解;;2、化学裂解法;〔六〕肽段氨基酸序列的测定;;〔七〕肽段在多肽链中次序的决定;例题;通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列;二、蛋白质的二级结构;由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”，使肽键具有局部双键的性质，不能自由旋转。;肽键平面——由于肽键具有局部双键的性质，使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，这一平面称为肽键平面或肽单元。;由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转

;;(二〕蛋白质二级结构的主要形式;1.