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专题11氨基酸蛋白质
模块一:竞赛技巧总结
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竞赛技巧1氨基酸的主要性质
1、氨基酸的物理性质:α–氨基酸都是无色晶体,具有较高的熔点。
2、氨基酸的化学性质
(1)两性与等电点
①两性:氨基酸分子中,含有氨基和羧基,一个是碱性基团,一个是酸性基团,两者可相互作用而成盐,这种盐称为内盐。
内盐
催化剂Δ内盐分子中,既有带正电荷的部分,又有带负电荷的部分,所以又称两性离子。实验证明,②
催化剂
Δ
a.氨基酸在水中的电离平衡:在氨基酸晶体中,氨基酸并不是以分子的形式存在,而是以两性离子的形式存在。氨基酸在水溶液中,形成如下的平衡体系:
负离子两性离子正离子
从上述平衡可以看出,当加入酸时,平衡向右移动,氨基酸主要以正离子形式存,当pH1时,氨基酸几乎全为正离子。当加入碱时,平衡向左移动,氨基酸主要以负离子形式存在,当pH11时,氨基酸几乎全部为负离子。氨基酸溶液置于电场之中时,离子则将随着溶液pH值的不同而向不同的极移动。碱性时向阳极移动,酸性时向阴极迁移。对于中性氨基酸来说,其水溶液中所含的负离子要比正离子多,为了使它形成相等的解离,即生成两性离子,应加入少量的酸,以抑制酸性解离,即抑制负离子的形成。
b.等电点的概念:一个氨基酸总可以找到一个pH值,在该pH值下,正、负离子的浓度完全相等,此时向阳极移动和向阴极移动的离子彼此抵消(即没有净的迁移),或者说,电场中不显示离子的迁移。将此时的pH值称为该氨基酸的等电点。。用pI表示。由于不同的氨基酸分子中所含的氨基和羧基的数目不同,所以它们的等电点也各不相同。
c.等电点规律:一般说来,酸性氨基酸的等电点pI为2.8~3.2;中性氨基酸的等电点pI为4.8~6.3;碱性氨基酸的等电点为7.6~11;在等电点时,氨基酸的溶解度最小。因此可以用调节溶液pH值的方法,使不同的氨基酸在各自的等电点结晶析出,以分离或提纯氨基酸。
(2)与茚三酮反应
α–氨基酸的水溶液与茚三酮水溶液加热,能发生显色反应,这是鉴别α–氨基酸最灵敏、最简单的方法。凡是有游离氨基的氨基酸都可以和茚三酮发生呈紫色的反应。
(3)受热反应
①二肽与多肽:
a.二肽:α–氨基酸受热后,2分子脱水生成环状交酰胺。开始加热时,2分子α–氨基酸也可脱去1分子水生成二肽,但反应的主要产物是交酰胺。如果用盐酸或碱处理,生成的交酰胺,也可转变成二肽。
RCHNH2COOH+RCHNH2COOHRCHNH2CONHCHRCOOH二肽
二肽分子中的─CONH─结构称为酰胺键或肽键。肽键是多肽和蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的基本方式。
b.多肽:由2个以上α–氨基酸单位通过肽键互相连接起来的化合和物称为多肽。其通式为:
RCHNH2–(CONHCHR)n–COOH,在多肽链中,保留有游离氨基的一端称为N端,保留有游离羧基的一端称为C端。习惯上把N端写在左边,C端写右边。
②β–氨基酸受热时,氨基与α–碳原子上的氢结合成氨而脱去,生成α,β–不饱和酸。例如:RCHNH2COOHRCH═CHCOOH+NH3
③γ–、δ–氨基酸受热时,氨基上的1个氢原子与羧基上的羟基结合成水而脱去,生成较为稳定的五元环或六元环的内酰胺。
当氨基酸分子中的氨基与羧基相隔5个或5个以上碳原子时,受热则发生分子间脱水,生成链状聚酰胺。如尼龙–6、尼龙–7等聚酰胺纤维,就是由相应的ω–氨基酸脱水聚合制成的。
④氨基酸缩合的反应规律
两分子间缩合成二肽
两分子间缩合成环
一分子间缩合成环
甘氨酸缩聚成高分子化合物
⑤氨基酸的缩合机理——羧脱羟基氨脱氢
脱去一分子水后形成肽键()。肽键可简写为“”,但不能写成“”,两者的连接方式不同。
(4)氨基酸金属盐络合物的形成:金属上有空轨道,N上有未共用电子对
氨基酸金属盐络合物具有很好的结晶形状,该反应可用来沉淀和鉴别某些氨基酸。
竞赛技巧2蛋白质的性质
1.蛋白质的概念:蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的高分子化合物,也是多肽,人们通常把分子量低于10000的视为多肽,高于10000的多肽称为蛋白质。
2.蛋白质系数:由于蛋白质中大多数的含氮量都近似为16℅,即任何生物样品中,每克氮相当于6.25克蛋白质。6.25称为蛋白质系数。
3、蛋白质的结构——四级结构
(1)任何一种蛋白质分子在天然状态下均具有独特而稳定的结构
(2)蛋白质分子特定的空间结构:蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序,称为蛋白质的一级结构。多肽链卷曲盘旋和折叠的空间结构,称为蛋白质的二级结构。蛋白质分子在二级结构基础上进一步盘曲折叠形成的三维结构,称为蛋白质的三级结构,进一步形成蛋白质的四级结构
4、蛋白质的主要性质
(1)
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