生物化学-第二章-酶.pptVIP

;一、酶的化学本质

二、酶的催化特点

三、酶的分类和命名;一、酶的化学本质;2．某些RNA有催化活性;3．抗体酶〔abzyme〕;(一)酶与一般催化剂的共同点;降低反响所需的活化能;;〔二〕酶作为生物催化剂的特殊性;族专一性〔基团专一性，groupspecificity〕;〔3〕立体专一性〔stereospecificity〕;假设甘油激酶不能区分两个—CH2OH基团，那么会生成:;〔4〕关于酶作用专一性的几种假说;三点附着学说;乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着〔tree-pointattachment〕理论。D(-)乳酸由于-OH、-COOH的位置正好相反，因此造成与酶的的三个基团不能完成结合，故而不能受酶的催化。;诱导契合学说〔induced-fittheory〕;;己糖激酶的诱导契合;3.温和的反响条件;7.酶的活性中心与底物结合;胰凝乳蛋白酶的活性中心;体积小

三维结构

为酶分子外表的裂缝、空隙或口袋，中心多疏水;溶菌酶;必需基团：与酶的催化活性有关

活性中心的必需基团：与底物结合

非活性中心的必需基团：具有空间支撑或结构维持作用

非必需基团：与酶的其它活性有关，如识别、定位、免疫等;;三、酶的分类和命名;连接酶类〔ligases,也称synthetases合成酶类〕;

2.根据其分子化学组成的不同，分为两类：

;3.根据酶蛋白分子的结构将酶分成三类;〔二〕命名

1.系统名

2.习惯名〔推荐名称〕;例如：

乳酸+NAD+??丙酮酸+NADH

系统名称:乳酸:NAD+氧化复原酶

;乙醇脱氢酶的编码是：

第一个“1”——第1大类，即氧化复原酶类；

第二个“1”——第1亚类，供氢体为CHOH；

第三个“1”——第1亚亚类，受氢体为NAD+；

第四个“1”——在亚亚类中的顺序号。;2.习惯命名法;酶的国际习惯用名和系统命名的应用实例;第二节酶促反响动力学

——影响酶促反响速度的因素;一、酶促反响速度的测定;酶促反响速度曲线;二、[E]对V的影响;三、[S]对V的影响及米氏方程;

〔二〕米氏方程的推导;2、“稳态平衡假说”及其对米式方程的开展：

Briggs和Haldane1925;k1〔[E]-[ES]〕[S]

k2[ES]+k3[ES]

k1〔[E]-[ES]〕[S]=k2[ES]+k3[ES]

k1[E][S]=k2[ES]+k3[ES];1、??Km的物理意义;2、Vmax意义

在一定的酶浓度下，Vmax是一个常数，它只与S的种类及反响条件有关，也是特征常数。

Vmax=K3[E];〔四〕Vm和Km的求法;2.双倒数作图法〔Lineweaver-Burk作图法〕;1.钟罩形曲线

2.最适温度

不同酶的最适温度也不一样。动物酶的最适温度一般在35~40℃，植物酶为40~50℃。

酶的最适温度并非酶的特征性常数，它与底物、作用时间等因素有关。;Effectsoftemperatureontherate;3.温度对酶反响速度的影响具有双重性：;1.钟罩形曲线或其他;3.pH影响酶反响速度的机制：;激活剂：能提高酶活性的物质。;有机小分子：

一些复原剂，如抗坏血酸、半胱氨酸，使含-SH的酶处于复原态。

金属螯合剂，如EDTA(乙二胺四乙酸)，可络合一些重金属杂质，解除它们对酶的抑制，从而使酶活升高。;七、抑制剂作用动力学;〔二〕抑制程度的表示方法

相对活力分数a=vi/v0

相对活力百分数a=〔vi/v0〕?100%

抑制分数i=1-a=1-〔vi/v0〕

抑制百分数i=(1-a)?100%=[1-〔vi/v0)]?100%

〔三〕不可逆抑制作用

〔四〕可逆抑制作用

;〔三〕不可逆抑制作用;与酶活性部位的Ser共价结合，强烈抑制胆碱酯酶，使乙酰胆碱不能水解为乙酰和胆碱。乙酰胆碱是神经递质，在体内大量积聚影响神经传导，过度兴奋导致功能失调，引起神经中毒，又称神经毒剂。;E—SH+ICH2COOH→E—S—CH2COOH+HI;抑制程度是由E与I之间的亲和力大小、I以及S的浓度决定。;[S];;与PABA两者竞争FH2合成酶;例:丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用;4〕抑制程度;2.非竞争性抑制作用：

1〕S和I同时与E结合，但形成的EIS不能进一步转变为P。

2〕动力学特点;抑制剂↑;3〕非竞争性抑制作用的抑制程度;