酶学三重要酶类及其活性调节.pptVIP

HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)乳酸脱氢酶的同工酶*举例：乳酸脱氢酶(LDH1～LDH5)同工酶的概念在1959年由Marker和Moller提出，他们发现的同工酶是乳酸脱氢酶（LD）由两种亚基组成的四聚体：H（heart）型和M（muscle）型乳酸脱氢酶同工酶形成示意图多肽亚基mRNA四聚体结构基因ab乳酸脱氢酶同工酶电泳图谱+–H4MH3M2H2M3HM4点样线HM存在于同一个体的不同组织中，也存在于同一组织、同一细胞的不同亚细胞结构中，甚至存在于不同发育时期的组织中。01是细胞分化及形态遗传的分子学基础研究的有力工具；02在代谢调控中也起重要作用；03作为疾病诊断的指标。如乳酸脱氢酶（LDH）04同工酶的应用五种LD在不同器官中的含量比较乳酸脱氢酶同工酶电泳图谱LDH5：染色斑点大而深——帮助诊断肝癌LDH1：染色斑点大而深——帮助诊断心肌梗塞BALDH同工酶谱分析的临床意义：酶的研究方法与酶工程酶分离纯化的一般原则—与蛋白质相似选材：新鲜，含酶量高破碎细胞：因材而已抽提：低温，水或低盐溶液分离纯化：粗分级及细分级保存：低温酶活力（enzymeactivity,也称酶活性）指酶催化一定化学反应的能力，用在一定条件下酶所催化反应的反应速度来表示。酶活力单位（activitunit）酶活力的大小用酶活力单位来表示，简称酶单位（unit,U），就是表示酶量多少的单位。其表示方法与所用的测定方法有关。（二）酶活力的测定方法国际单位(IU)：1961年1在最适条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。2催量单位(katal)：1972年3指在最适条件下，每秒钟使１mol底物转化为产物所需的酶量为1Kat单位。4崔量单位与国际单位之间的关系：1Kat＝6×107IU，可以用纳Kat、微Kat来进行换算。5酶活力单位的表示方法*1947年生于美国。格里内尔大学毕业后，在加利福尼亚大学的柏克莱分校获得博士学位。1983年任科罗拉多大学教授。他在研究四膜虫的rRNA的成熟体结构中，发现了可以自我拼接的RNA的催化作用（核糖核苷酸酶）。1989年获诺贝尔化学奖。1939年5月7日生于加拿大的蒙特利尔（Montreal）。1967年获美国加利福尼亚大学博士学位。奥尔特曼“因为发现核糖核酸（RNA）具有催化功能”，与切赫分享1989年度诺贝尔化学奖。奥尔特曼和切赫的研究成果，引起了科学界的强烈反响，促进了80年代RNA研究的迅速进展。由于他们的发现，改变了生物学的主要信条，对了解地球上的生命起源和发展具有深远的影响。1989年获诺贝尔化学奖，时年50岁。奥尔特曼和切赫的研究成果，引起了科学界的强烈反响，促进了80年代RNA研究的迅速进展。第三章酶学

（ChemistryofEnzyme）通过改变细胞内已有的酶分子的活性来调节酶的活性改变酶的结构（别构调节、可逆的共价修饰调节、酶原激活等）通过直接影响酶与底物的相互作用来调节酶的活性（竞争性抑制剂等）通过改变酶的数量和分布来调节酶的活性酶活性的调节方式0102八、酶活性的调节酶的别构调控酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结合，使酶发生结构的变化，进而改变酶的催化活性，这种酶活性的调节方式称为酶的别构调节定义：变构酶（别构酶）及别构调节变构酶（别构酶）有些酶可以与某些化合物（称为变构剂）发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为别构酶。（二）酶的别构调控1963年，Monod等首次提出别构酶的概念。他认为别构酶应具备以下特征：常为多个亚基构成的寡聚体；具有别构效应；动力学曲线不符合米氏方程双曲线；酶分子上含两个中心或部位：活性中心（活性部位）和别构中心（别构部位）。注：变构中心不是酶活性中心的组成部分。酶的别构（变构）效应示意图效应剂别构中心活性中心调节物：也称效应物，对酶分子具有别构调节作用的化合物。一般是酶的底物或底物类似物或代谢的终产物。结合在酶的别构中心，负责调节酶促反应的速度。01正效应物：指效应物的结合使酶活性升高，也称别构激活剂。02负效应物:指效应物的结合使酶活性降低，也称别构抑制剂。03相关概念同促效应：配体相同，当一个效应物与酶结合后，影响另一相同的效应物与酶的另一部位结合。