蛋白质结构与功能的关系.pptVIP

肌红蛋白的功能肌红蛋白的三级结构组成：珠蛋白和血红素。大小和形状：扁平状分子、4.5nm×3.5nm×2.5nm结构描述：153个AA,8段α-螺旋组成，分两层，单结构域。分子结构紧密，内部只能容纳4个水分子的空间。疏水基团在分子的内部，亲水基团在分子表面，介于疏水和亲水之间的基团在分子内部和外部都可以找到。123二、蛋白质高级结构与功能的关系NA1肌红蛋白存在于肌肉中，心肌含量特别丰富。是分子量为16700的小分子球状蛋白质，由153个氨基酸残基及一个血红素组成。鲸肌红蛋白的三级结构研究获得成功，是第一个获得完整构象的蛋白质。它有8段α螺旋结构,A、B、C、D、E、F、G、H。整条肽链折叠成紧密球状分子，疏水侧链大都在分子内部，极性带电荷的则在分子表面，因此水溶性好。肌红蛋白由多肽的折叠形成的疏水空隙内是血红素辅基，通过肽链上的His残基与肌红蛋白分子内部相连，它对肌红蛋白的生物活性是必需的（与O2结合）。由4个吡咯环通过甲基桥连接成原卟啉IX，另外有4个甲基，2个乙烯基和2个丙酸基。原卟啉IX与Fe形成络合物，即是血红素。Fe有6个配位键，其中4个键与卟啉环的4个N原子相连，第5配位键与HisF8相连，第6配位键与O2相连。如果血红素含Fe2+，为亚铁血红素，Fe3+，为高铁血红素。相应的蛋白分别为亚铁肌红蛋白和高铁肌红蛋白。辅基血红素Figure7-18Thehemegroup,presentinmyoglobin,hemoglobin,cytochromeb,andmanyotherhemeproteins,consistsofacomplexorganicringstructure,protoporphyrin,towhichisboundanironatominitsferrous(Fe2+)state.Tvvorepresentationsareshownin(a)and(b).(c)Theironatomhassixcoordinationbonds,fourintheplaneof,andbondedto,theflatporphyrinmoleculeandtwoperpendiculartoit.(d)Inmyoglobinandhemoglobin,oneoftheperpendicularcoordinationbondsisboundtoanitrogenatomofaHisresidue.TheotherisopenandservesasthebindingsiteforanO2molecule,asshownhereintheedgeview.Fe的第六配位键在没有O2时，是空着的，O2与肌红蛋白中的Fe结合，结合以后O2轴与Fe-O键形成60度的夹角，同时夹在远侧组氨酸（HisE7）的中间。除了O2与Fe结合外，CO也会与Fe结合，导致CO中毒。O2与肌红蛋白的结合血红素辅基的结构CC固定血红素；保护血红素Fe不被氧化；为分子氧提供一个合适的结合部位。肌红蛋白的微环境的作用O2与血红素Fe结合后，会改变肌红蛋白的构象。没有结合氧时，铁卟啉是圆顶状，并且Fe处于凸出位置，结合氧后铁卟啉收回形成平面状。026nm055nmMbO2Mb＋O2［Mb］×［O2］01K=［MbO2］［MbO2］［O2］［Mb］K02=03氧结合曲线Y—在给定的氧压下肌红蛋白的氧分数饱和度。［MbO2］Y=［MbO2］+［O2］［O2］Y=［O2］+K根据henry定律:р(O2)Y=р(O2)+KK=P50或(P0.5):肌红蛋白的被氧半饱和时的氧分压。р(O2)Y=р(O2)+KYр(O2)1–YK=log??logр(O2)-logKHill方程Y1–Y