蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢.pptVIP

（一）谷氨酰胺**谷氨酰胺合成酶广泛存在谷氨酰胺向肝肾运输无毒的氨谷氨酰胺也是合成反应的氨基供体（二）丙氨酸-葡萄糖循环**四、尿素的合成(ureacycle鸟氨酸循环)最早发现的代谢循环，1932年HansA.Krebs提出合成部位：肝细胞原料：NH3、CO2（或H2CO3）、鸟氨酸、Asp、ATP、Mg2+、酶尿素是氨基酸分解代谢的最终无毒产物3个阶段：①CO2、NH3与鸟氨酸作用合成瓜氨酸②瓜氨酸与Asp作用产生Arg（精氨酸）③Arg被Arg水解酶水解后放出尿素，并形成鸟氨酸循环鸟氨酸循环，又称尿素循环，通过一次循环，消耗2分子氨（1分子氨，1分子天冬氨酸所代氨），3分子ATP，生成1分子尿素。尿素循环的过程**氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ鸟氨酸转氨甲酰酶精氨酸代琥珀酸缩合酶精氨酸琥珀酸裂解酶精氨酸酶线粒体胞质精氨酸代琥珀酸总结**摄入蛋白增多，尿素合成随之增多06氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ是合成尿素的限速酶04形成1分子尿素可清除两分子氨基氮及1分子CO2，一个氨基来自游离NH3，一个来自天冬氨酸01前两步骤是在肝细胞的线粒体中完成的，而后三个步骤都是在胞液中完成的03肝脏功能受损时，尿素合成受阻，导致氨中毒05形成1分子尿素需消耗4个高能磷酸键02蛋白质代谢MetabolismofAminoacidsProteinsChapter10蛋白质降解和氨基酸的分解代谢第一节蛋白质的营养价值与蛋白质的消化及吸收必需氨基酸：体内需要但自身不能合成，必须由食物供应的氨基酸一、蛋白质的营养价值MetTrpLysValIleLeuPheThr

“假设来借一两本书”甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸蛋白质的营养价值～必需AA种类必需AA含量必需AA的比例具有与人体需求相符的AA组成，其被消化后在体内被利用的程度越高，营养价值越高。食物蛋白质的互补作用**必需氨基酸相互补充将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，以提高其营养价值的作用蛋白质的消化蛋白质具有种属特异性，消化可以消除。蛋白酶：一般为无活性酶原，需HCl、蛋白酶或肠激酶激活蛋白酶：水解肽键，专一性不同各种蛋白酶协同作用，生成AA、二肽，吸收NH3+—COO-—外肽酶—氨肽酶特定氨基酸间限制性内肽酶外肽酶—羧肽酶最终产物：氨基酸、寡肽三、肽和氨基酸的吸收（小肠粘膜）**主动转运（耗能）→肠粘膜上皮细胞膜载体→粘膜微血管→血液→肝脏及其他器官；?-谷氨酰胺循环：在细胞膜上的?-谷氨酰胺转移酶作用下，通过与谷胱甘肽作用而转运入细胞。每转运1分子氨基酸消耗3分子ATP。蛋白质的腐败作用（putrefaction）肠道细菌对消化过程中不被消化、吸收部分蛋白质及其消化产物所起的作用。无氧分解，涉及脱羧、脱氨、氧化、还原、水解反应。大部分产物对人体有害。第二节细胞内蛋白质的降解**外源性蛋白降解：消化道内，不需要能量，蛋白酶参与。内源性蛋白质降解：细胞内，衰老蛋白质，需要能量，高效率、指向性强。人及动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡成人：每天有1%～2%总蛋白被降解、更新蛋白半寿期（t1/2）人血浆蛋白质：10天肝脏蛋白质：1～8天结缔组织蛋白：180天关键性的调节酶：很短一细胞内蛋白质降解的重要物质**”泛素，与目标蛋白质结合，被蛋白酶体识别。酶E1（泛素活化酶）激活泛素酶E2（泛素结合酶）将泛素与蛋白质绑定酶E3（泛素蛋白连接酶）辨认蛋白质蛋白酶体，降解蛋白质19S20S二、降解过程**三、泛素-蛋白酶体系统的生物学意义**3241对新合成的蛋白质进行质量检查泛素-蛋白酶体系统与癌症和多种疾病的发生有密切关系。清除衰老蛋白质参与细胞周期调控，细胞周期蛋白经泛素-蛋白酶体途径降解导致细胞退出有丝分裂第三节氨基酸分解代谢**酰胺形式储存，或转变为其他含氮物分解生物合成蛋白质吸收到体内的AA可部分合成蛋白质，另一部分则被分解。脱氨基→α-酮戊二酸→糖代谢彻底氧化或转变为糖和脂肪氨基酸代谢概况**氨基酸代谢库食物蛋白质消化吸收组织蛋白质分解体内合成氨基酸(非必需氨基酸)α-酮酸脱氨基作用酮体氧化供能糖胺类脱羧基作用氨尿素代谢转变其它含氮化合物(嘌呤、嘧啶等)合成一、氨基