生物化学简明教程ppt--第六章酶.pptVIP

第六章酶;第一节酶的概念与特点;1、加快反响速率；

2、不改变平衡常数；

3、自身不发生变化；

Enzymes,likeallothercatalysts,doesnotaffectreactionequilibria,onlyacceleratereactions.;第二节酶的命名和分类〔略讲〕;第三节酶的化学本质与组成;三、酶的类型;一、结构专一性

概念：酶对所催化的分子〔底物，Substrate〕化学结构的特殊要求和选择

类别：绝对专一性和相对专一性

2立体异构专一性

概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其立体异构也有一定的要求

类别：旋光异构专一性和几何异构专一性;绝对专一性和相对专一性;锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心。

诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反响进行。;第五节酶的作用机制;一、酶的活性部位和必需基团;1、活性部位：结合基团、催化基团;Asp;为Tyr248

为Arg145

为Glu270

为底物;二、酶催化的中间产物理论;（要求S的自由能低）;三、与酶的高效率有关的主要因素;酶分子中可作为亲核基团和酸硷催化的功能基团;胰凝乳蛋白酶分子中催化三联体构象;第六节酶促反响动力学;二、影响酶促反响速度的因素;〔二〕、底物浓度对酶促反响速度的影响;反响级数;;;当底物浓度高达一定程度;1913年Michaelis和Menten推导了米氏方程;〔1〕、米氏方程的推导;米氏方程的推导;〔3〕米氏常数的意义;〔4〕米氏常数的测定

;〔三〕pH对酶反响速度的影响;〔四〕温度与酶反响速度的关系;〔五〕激活剂对酶作用的影响;〔六〕抑制剂对酶作用的影响;抑制剂类型和特点;非专一性不可逆抑制剂

;专一性不可逆抑制剂

;

;];竞争性抑制曲线

;非竞争性抑制作用

;];非竞争性抑制曲线;反竞争性抑制作用;];反竞争性抑制曲线

;磺胺类药物作用机理;第八节酶活性的调节;酶的别构〔变构〕效应;酶的别构〔变构〕效应示意图;;〔1〕、酶的结构;??、共价调节〔例：糖原磷酸化酶〕;磷酸化：可逆性共價修飾;2、酶原激活的机理;酶原的激活

;;第九节酶的多种分子形式——同工酶

;乳酸脱氢酶同工酶形成示意图

;不同组织中LDH同工酶的电泳图谱;第十节酶活力测定;

酶活力的表示方法

;;;;活化能：在一定温度下，1mol底物全部进入活化状态所需的自由能，单位J/mol。;;双倒数作图法;酶的开展历史;TheNobelPrizeinChemistry1911;1926年Sumner从刀豆中得到脲酶的结晶，

首次证明酶是蛋白质

1930年Northrop得到胃蛋白酶结晶

1949年Sumner和Northrop获Nobel化学奖;TheNobelPrizeinChemistry1949;什么是酶;酶促反响一般在pH5-8水溶液中进行，反响温度范围为20-40?C

高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活〔不稳定性〕;2．高效性〔immensecatalyticpower〕;酶的专一性〔Specificity〕：是指酶在催化生化反响时对底物有严格的选择性;4.酶活力可调节控制;

根据酶分子的组成划分为：

单纯蛋白质的酶∶分子组成全为蛋白质。

〔simpleenzymes〕

缀合蛋白质的酶∶分子组成中除蛋白质外，

〔conjugatedenzymes〕还有非蛋白质局部。;1、单纯蛋白质：如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、

脂肪酶及核糖核酸酶等。

2、缀合蛋白质：蛋白质局部，又叫脱辅酶〔或酶蛋白〕

非蛋白质局部，又叫辅因子

全酶=脱辅酶+辅因子;全酶(holoenzyme)=脱辅酶+辅因子 apoproteinapoenzymecofactor

金属离子

辅因子

有机化合物;1、单体酶(monomericenzyme);2、寡聚酶(oligomeri