蛋白质结构与功能的关系课件课件.ppt

2。血红蛋白单个（2个）氨基酸的改变影响功能：HbSβ链第六位谷氨酸突变为缬氨酸。谷氨酸：亲水、带负电荷；缬氨酸：疏水、不带电HbS分子表面多了一个疏水侧链HbS分子三维结构发生改变镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的第55页，共78页，星期日，2025年，2月5日血红蛋白可看作由两个相同的二聚体半分子（?1?2、?2?1）组成；每个半分子可作为一个钢体移动。血红蛋白的结构与功能

第23页，共78页，星期日，2025年，2月5日6.2.2.2血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换第24页，共78页，星期日，2025年，2月5日O2与血红蛋白的结合O2与血红蛋白的结合的实质是O2与亚铁离子的结合高铁血红蛋白（含Fe3+）不能结合O2。第25页，共78页，星期日，2025年，2月5日O2的结合改变了血红蛋白的构象O2的结合使亚铁离子的位置与卟啉环平面的关系发生改变（将亚铁离子拉回卟啉环平面，铁卟啉由圆顶状变成平面状）这一位移通过HisF8进一步影响蛋白质的构象和四级结构构象的改变影响影响肌红蛋白的生物功能血红蛋白的结构与功能

第26页，共78页，星期日，2025年，2月5日血红素与氧结合后，铁原子半径变小，加之其他空间和化学键的变化，使铁原子进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。血红蛋白的结构与功能

第27页，共78页，星期日，2025年，2月5日氧牵引亚铁离子接近卟啉平面第28页，共78页，星期日，2025年，2月5日血红蛋白构象的变化：当亚铁离子移动时，它同时拖动HisF8残基，进一步导致蛋白质的构象发生改变。血红蛋白的结构与功能

第29页，共78页，星期日，2025年，2月5日四级结构的变化：氧的结合改变了?1和?2亚基之间的相互作用以及?2和?1亚基之间的相互作用；当血红素基氧合时，血红蛋白的两个半分子彼此滑移。第30页，共78页，星期日，2025年，2月5日6.2.2.3氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象态T态（tensestate）去氧血红蛋白的主要构象R态（relaxedstate）氧合血红蛋白的主要构象血红蛋白的结构与功能

第31页，共78页，星期日，2025年，2月5日HbT态和R态互变氧合血红蛋白的构象态：R态（松弛态，relaxedstate）去氧血红蛋白的构象态：T态（紧张态，tensestate）O2第32页，共78页，星期日，2025年，2月5日T态的去氧血红蛋白有专一的氢键和盐键起着稳定作用,四个亚基的C-末端处于受束缚的状态。血红蛋白的结构与功能

第33页，共78页，星期日，2025年，2月5日6.2.3血红蛋白的协同性氧结合（Hb氧结合曲线）血红蛋白的氧合具有正协同性,同促效应。O2即是正常的配体，也是正同促效应物，或称正同促调节物。第34页，共78页，星期日，2025年，2月5日?工作肌肉毛细血管中肺泡中p(O2)p(O2)（Y）100肌红蛋白80血红蛋白60?

40?20?020406080100p(O2)/torr氧饱和百分数（Y）第35页，共78页，星期日，2025年，2月5日Hb+4O2?Hb(O2)4Hb(O2)4?Hb+4O2解离平衡常数：血红蛋白的结构与功能

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