酶促反应动力学 (2)课件课件.ppt

2．非竞争性抑制

第30页，共45页，星期日，2025年，2月5日2．非竞争性抑制曲线

（1）V下降，发生抑制（2）Vmax减小（一部分酶始终失活）（3）Km不变，酶与底物亲和力不受影响第31页，共45页，星期日，2025年，2月5日2．非竞争性抑制曲线第32页，共45页，星期日，2025年，2月5日第1页，共45页，星期日，2025年，2月5日酶促反应动力学:是研究酶促反应的速率以及影响此速率的各种因素的科学。影响酶速率的各种因素1.底物浓度2.酶的抑制剂3.温度4.pH5.酶的激活剂第2页，共45页，星期日，2025年，2月5日第一节

底物浓度对酶反应

速率的影响第3页，共45页，星期日，2025年，2月5日底物浓度对速率影响的曲线图当底物浓度较低时，表现为一级反应（其反应速率与浓度的关系能以单分子反应的动力学方程式表示：v=dc/dt=kc（线性关系）随着底物浓度的增加，反应表现为混合级反应。当底物浓度达到相当高时，表现为零级反应（与底物浓度无关）。第4页，共45页，星期日，2025年，2月5日为解释这一实验结果，Henri和Wurtz提出了酶底物中间络合物学说。该学说认为当酶催化某一化学反应时，酶首先和底物结合生成中间复合物(ES)，然后生成产物(P)，并释放出酶。反应式：S+EESP+E第5页，共45页，星期日，2025年，2月5日二、酶促反应的动力学方程式1．米氏方程式的推导（假设K4为0）k1k3k2k4对于ES的形成速度：d[ES]/dt=k1([E]—[ES])*[S]对于ES的分解速度：-d[ES]/dt=k2[ES]+k3[ES]S+EESP+E第6页，共45页，星期日，2025年，2月5日二、酶促反应的动力学方程式当酶体系处于动态平衡时，ES的形成速度和分解速度相等k1([E]—[ES])*[S]=k2[ES]+k3[ES]移项([E]—[ES])*[S]/[ES]=(k2+k3)/k1令：Km=(k2+k3)/k1[ES]=[E]*[S]Km+[S]（1）第7页，共45页，星期日，2025年，2月5日因为当底物浓度很高时，酶反应速率（v）与[ES]成正比，即v=k3[ES],代入（1）式得：V=k3[E][S]/(Km+[S])（2）当底物浓度很高时所有的酶都被底物饱和而转变为ES复合物，即[E]=[ES]，酶促反应达到最大速度Vmax，所以Vmax=k3[ES]=k3[E]（3）V=Vmax*[s]Km+[S]米氏方程，Km米氏常数第8页，共45页，星期日，2025年，2月5日该方程式表明：当已知Km及Vmax时，酶反应速率与底物浓度之间的定量关系。若以[S]作横坐标，v作纵坐标作图，可得到一条双曲线vVmax?VmaxKm[S]第9页，共45页，星期日，2025年，2月5日1.Km值的物理意义当反应速率达到最大速率一半时，即υ=1/2Vmax,可以得到[S]=KmKm值的物理意义，即Km值是当酶反应速率达到最大反